Биохимия на волосы средней длины фото: сколько стоит, пошаговая инструкция по биохимии волос, фото до и после, видео

Содержание

Биозавивка на средние волосы (30 фото)

Когда хочется иметь красивые вьющиеся волосы, женщинам приходится прибегать к такой парикмахерской услуге, как биозавивка. Этот способ отличается от обычной химии, а поэтому он находит все больше поклонниц не только среди молодежи. Биохимия как процедура для волос имеет несколько разновидностей, и поддвергаться ей могут даже волосы средней длины.

Биозавивка волос: фото “до” и “после” на средние волосы

Биозавивка на тонких волосах средней длины

Создается ли биозавивка на средних волосах?

Средние волосы и процедура биозавивки

Вид волос с биозавивкой

Изменения на средних волосах после создания биозавивки

Биозавивка на средние волосы: фото после процедуры

Вид биозавивки на средних волосах сбоку

Процедура биозавивки на светлых средних волосах

Биозавивка для пшнх волос

Рыжее окрашивание волос с биозавивкой

Какой объем придается волосам средней длины за счет биозавивки?

Как выглядят средние волосы после процедуры биозавивки?

Создание салонной биозавивки на волосах немного ниже плеч

Женщина со средней стрижкой и биозавивкой

Фото на средние волосы, биозавивка на которых идеальна

Осветленные локоны с биозавивкой

Биозавивка на черне волосы средней длины

Легкий эффект биозавивки в салоне красоты

Прядки средней длины после салонной биозавивки

Вариант создания биозавивки дома

Гармонично ли смотрится биозавивка прядей при наличии длины до плеч?

Получение накрученных прядок с помощью биозавивки

Биозавивка на волосах рыжего цвета со средней длиной

Какой результат будет от биозавивки?

Как смотрится биозавивка, если средние прядки еще и пышные?

Биозавивка в салоне красоты на средние волосы

Женщина после создания биозавивки на своих волосах

Локоны, создаваемые с помощью биозавивки

Биозавивка на светлые средние прядки

Мне нравитсяНе нравится1

Биозавивка волос — 56 фото

Биозавивка на длинные волосы

Завивка на средние волосы крупные Локоны

Вертикальная завивка на средние волосы

Завивка на средние волосы крупные Локоны

Биозавивка пляжная волна

Биозавивка Paul Mitchell

Биозавивка на Боб каре

Роман Коваленков биозавивка

Биозавивка на редкие волосы

Вертикальная биозавивка Niagara

Биохимия на длинные волосы

Кудри на каре биозавивка

Химическая завивка – mossa

Биозавивка mossa

Химическая завивка шварцкопф

Биозавивка mossa средние Локоны

Биозавивка волос на средние волосы

Химическая завивка волос

Завивка на длинные волосы

Биозавивка mossa 2

Биозавивка mossa

Японская завивка

Биозавивка волос на редкие волосы

Биозавивка 2020

Афро кудри биозавивка

Химия волос

Биохимия волос

Биозавивка mossa средние Локоны

Стрижки с мокрой химией

Биохимическая завивка волос

Биозавивка на длинные тонкие волосы

Спиральная завивка волос

Японская биозавивка Tocosme

Биологическая завивка волос

Химическая завивка – mossa

Завивка на средние волосы

Завивка Tocosme

Шелковая биозавивка

Био-завивка волос биохимия

Химия наисредние волосы

Химическая завивка биозавивка

Биозавивка кудри ангела

Алан кудри

Биозавивка на длинные волосы крупные Локоны

Кудряшки на средние волосы

Бил завивка на длинные волосы

Карвинг на средние волосы до и после

Биозавивка Карвинг

Фрисаж Эстель

Алан кудри

Легкая крупная химия на длинные волосы

Химическая завивка биозавивка

Хим завивка фрисаж

Кудри биозавивка

фотографии до и после процедуры, отзывы

Кудрявые выпрямить, а прямые завить – это принцип многих девушек. Однако кудри зачастую освежают лицо и делают его черты более романтичными и нежными. Тем, у кого от природы волосы не завиваются, предлагают сделать биохимию волос. Фото до и после, а также особенности процесса можно узнать из нашей статьи.

Состав препаратов

Биохимическая завивка – это особый тип укладки волос. После процедуры волосы остаются волнистыми от нескольких недель до полугода. В отличие от привычной всем химической завивки, этот вариант оказывает более бережное воздействие на волосы. В состав средств для биохимии волос входят более щадящие и натуральные компоненты:

Цистеамин. Это природный белок, который является неотъемлемой частью волоса.
Гликолевая кислота. Это фруктовая кислота, которая останавливает щелочной процесс завивки.

Конечно, в состав входят и другие элементы. Но среди них нет привычного всем аммиака, тиогликолевой кислоты и пероксида водорода. Часто в составе можно найти и те элементы, которые используются даже для лечения волос.

О процедуре

Сам ход процедуры мало отличается от той, что делали раньше. Как и прежде, волосы тщательны моют и подсушивают полотенцем. Это позволяет избавиться от кожного сала, которое оседает на волосах и, как следствие, мешает препарату равномерно лечь на локоны.

Мастер разделяет волосы на сектора и в зависимости от желаемого результата проводит накрутку. Чтобы не было некрасивых заломов и неаккуратных прядей, все делается поэтапно и попрядно. Мастер должен следить не только, чтобы коклюшки лежали по схеме, но и за тем, чтобы они имели одинаковую толщину и натяжение. Это называют физическим воздействием.

Далее настало время нанести первый препарат. Он размягчает структуру волоса и изгибает его химически. Сейчас волосы наиболее уязвимы и нуждаются в средстве, прекращающем реакцию и обеспечивающем затвердевание локонов.

Чтобы все прошло идеально, мастер тщательно промывает нераскрученные волосы под проточной водой, избавляясь от первого средства. После того как при помощи полотенца избавляются от лишней воды, наносится второй препарат. Зачастую его необходимо вспенить, для того чтобы воздействие было максимально мягким и глубоким.

По истечении небольшого количества времени снимаются бигуди и волосы снова промывают водой. Далее их надо обработать питательными средствами. Что будет дальше, уже решают мастер с клиентом. Обычно финалом является укладка. Но та стрижка, которую делали на прямые волосы, может не подходить на яркие волны. Тогда мастер предлагает клиенту сделать другую стрижку.

Противопоказания

Часто отзывы о биохимии волос бывают негативными, из-за того что при выполнении этой процедуры не были учтены противопоказания. Среди них:

Воспалительные процессы в организме.
Беременность и период лактации.
Нарушенная целостность кожи.
Заболевания кожи головы.

Конечно, такая завивка переносится гораздо легче, чем химическая. Но при этом все противопоказания стоит учесть, чтобы не испытать разочарования.

Какие бывают локоны

До того как сделать биохимию волос, нужно тщательно проанализировать, что именно вам подойдет. Главное правило: чем крупнее лицо, тем более крупным должен быть завиток. Определите, какая у вас форма лица, и действуйте соответственно.

Существует несколько типов локонов:

Мелкие кудряшки.
Средний завиток.
Крупные локоны.

Все они на разных волосах смотрятся интересно. Но не каждому будет по вкусу получившийся результат.

Крупные локоны

Особенность такой биохимии волос в том, что сделать ее может только мастер с опытом и высокой квалификацией. Чтобы завиток был достаточно упругим и долго держался, необходим точный расчет препаратов и времени выдержки. Под словом «долго» подразумевается срок в три месяца. Чем длиннее и гуще волосы, тем меньше будет держаться завивка. Подойдет такая биохимия на средние волосы с любой стрижкой и стилем как одежды, так и жизни. С крупными локонами прекрасно сочетается самые разные элементы декора для волос – от простой резинки до роскошных ободков и живых цветов.

Мелкие кудряшки

Такую завивку часто делают на короткие волосы. Исходя из желания клиента, мастер делает либо средний завиток, либо крепкий. Такие кудряшки легко разлетаются, и благодаря этому формируется новый яркий объем. Особенно он базируется в области макушки. В зависимости от того, как мастер уложит коклюшки, получится и разный эффект. Считается, что именно такие кудри наиболее сильно меняют овал лица. Очень часто именно мелкий завиток подчеркивает нежный цвет кожи. Конечно, не все украшения подойдут к такой прическе. Но ухаживать за ней не составит труда как молодым, так и тем, кто уже давно отметил совершеннолетие.

Средний завиток

Рекомендуется такая биохимия на средние волосы. Фото тех, кто уже попробовал ее на себе, доказывают правдивость этого утверждения. Те, кто раньше носил волосы одной длины, понимают, что средний завиток на этой стрижке будет смотреться неопрятно. Именно поэтому зачастую советуют сделать что-то каскадной формы. Фиксация у такой химии средняя. Поэтому не стоит надеяться, что прическа будет держаться долгое время. В среднем мастера гарантируют три месяца, но обычно укладка держится дольше. Теперь поговорим в принципе о модных тенденциях в вопросах завивки.

Для короткой стрижки

Раньше на короткие волосы делали максимально мелкие локоны. Выглядело это подобием одуванчика и не каждому подходило. Но с недавних пор мода поменялась. Как и подход к биохимии на короткие волосы. Так, сейчас в моде «кудри ангела». Это легкая завивка, которая подойдет для визуально слабых волос. Локоны выглядят нежно и мягко. Она делает черты лица более утонченными и миловидными.

На короткие волосы можно сделать кудри с эффектом мокрых волос. Такая основа под укладку идеально подойдет для занятых девушек, ведь уложить ее – это дело нескольких минут. Фото биохимии на короткие волосы – лучшее тому доказательство.

Сейчас модно делать многочисленные завитки «афро». Позволить себе такую прическу могут обладательницы пухлых губ и те, кто не боится экспериментов. Помните, что завитые волосы визуально станут значительно короче. Если вас это не пугает, то вы готовы впечатлить окружающих биозавивкой на короткие волосы!

Биохимия на длинные волосы

Чем длиннее волосы, тем сложнее на них сделать завивку, но результат стоит того. Завивка на длинных волосах позволит придать им объема и воздушности. Если волосы не отличаются густотой, можно экспериментировать с любым типом завитка. Особенно это актуально для тех, кто хочет подчеркнуть красоту своих волос. Например, можно усовершенствовать свою прическу и сделать легкий каскад.

Для густых волос не рекомендуется использование слишком мелких локонов. Это сделает голову непропорциональной и создаст эффект трапеции, которая будет поводом лишь улыбнуться, а не восхититься красотой волос.

Чтобы биозавивка выглядела прекрасно, важно учесть несколько факторов. Прежде всего, волосы должны быть здоровыми. Лучше, чтобы они не были окрашены и не знали завивки до этого момента. Более того, важен подбор хорошего мастера. Лишь специалист своего дела знает, как сделать кудри равномерными и стойкими, не нарушив здоровье волос.

Завивка на волосах средней длины

Пожалуй, это оптимальная длина для нежных и легких локонов. Такая прическа смотрится элегантно и нежно. Если волосы не тяжелые, то завитки будут начинаться от самого корня, а заканчиваться легкой и нежной волной. Делая завивку, помните, что не так важна крутость завитка, как то, в какой прическе он будет лежать. То, как выглядит биохимия на средних волосах до и после процедуры, – это лучшее доказательство данного утверждения.

Буст ап

Есть еще один интересный вариант биохимии волос. Это идеальная основа для тех, кто регулярно делает укладки, используя начес. Буст апом называют прикорневую завивку, которая выполняется по последним методикам и воздействует лишь на корни волос. Получающийся результат напоминает эффект от плойки-гофре. Раньше такую завивку делали классическим средством. Но оно оказывало негативное влияние на прикорневую зону и луковицы. Так что с появлением биохимии возможность всегда быть с поднятыми корнями стала открыта для всех.

Для чего делать завивку

Некоторые недоумевают, зачем делать биохимию волос, фото которой не всегда выглядят привлекательно, если можно просто делать себе укладки плойкой и феном. Причин, на самом деле, довольно много:

Плойка палит волосы постоянно и гораздо сильнее, чем биохимия.
Укладка даже при самой легкой завивке держится как минимум 6 недель.
После завивки на укладку уходит очень мало времени.
Можно выбрать упругость и крутость завитка.
Роскошная прическа при любых обстоятельствах.

Особенно это приятно в свете того, что на волосы оказывается щадящее воздействие. Но не все так здорово, как может показаться.

Недостатки

В любом случае, хоть и натуральными препаратами, это воздействие на кожу. Поэтому после завивки волосы подсыхают. Это хорошо для тех, кто страдает от жирных корней. Однако те, кто сталкивается с сухостью, могут причинить коже значительный вред. Поначалу волосы будут пахнуть просто отвратительно. Особенно это досадно в свете того, что голову после процедуры нельзя мыть как минимум три дня. Да и когда вы их вымоете, волосы не перестанут «благоухать» еще как минимум две недели.

Убрать завивку можно только одним способом – состричь. Тем, кто хочет отпустить длинные волосы, эта мысль поможет трезво взвесить свое желание сделать биозавивку. Такая укладка нуждается в постоянном уходе. Прежние средства могут не подойти, поэтому помимо растрат непосредственно на саму завивку придется потратиться и на дополнительные материалы.

Правила ухода

Когда за укладкой ухаживают, даже спустя несколько недель хорошо выглядит биохимия на волосах. Фото это подтверждают. Но какие существуют правила ухода за такими локонами?

Начните с того, что пересмотрите свою косметику для волос. Все, что так или иначе подсушивает, вам больше не подходит. Если до завивки вы мыли голову шампунем и не использовали больше никаких средств, настало время для приобретения восстанавливающих масок и бальзамов. Многие отмечают положительное влияние персикового и других эфирных масел. Но помните, что долго держать средства на волосах тоже вредно. Будьте рассудительны.

Поменяйте расческу. Большинство людей пользуются классическими расческами, но если у вас сделана биохимия, нужно приобрести щетку с редкими зубьями. Первое время стоит расчесывать волосы и вовсе пальцами рук. После мытья головы не трите волосы. Это вредно в принципе, а для волос, на которых было оказано влияние химии, это и вовсе опасно. Таким образом вы можете сильно их запутать и поломать. Просто промакивайте волосы мягким полотенцем.

На фен стоит купить диффузор. Это специальная насадка, которая облегчает укладку, создающую эффект влажных волос. Сушить волосы и делать укладку нужно, наклонив голову вперед. Это позволит не заламывать корни и равномерно наносить на них укладочные средства.

Биозавивка волос: разновидности и технологии. | Raznoblog

Объемные и пышные кудри – это очень красиво. Но как быть, если природа обделила густыми и плотными прядками? Не оставаться же незаметными серыми мышками! Конечно, нет. На помощь пришла химическая завивка. Пик ее популярности пришелся на семидесятые-восьмидесятые годы.

Однако такой способ укладки не так актуален в настоящее время не из-за смены модных тенденций. Главная причина в том, что «долгоиграющая» прическа шевелюру не украшает, а иссушает, делает ломкой и тусклой. И подобная перспектива совсем не нравится обладательницам вновь обретенных пышных кудрей. Вот косметологи и нашли решение: биозавивку.

Биозавивка: что это за процедура

Современная альтернатива химии позволяет и великолепные локоны получить, и шевелюры не повредит. Романтический образ получается еще и беспроблемным для прядок. Любая их густота, длина и состояние не проблема: объем локонам гарантирован без дополнительного вреда.

Агрессивных составляющих в составе препаратов нет. Поэтому прядки и сохраняют блеск, ухоженность и красоту. Но чем же таким особенным кроме состава биохимическая завивка отличается от привычной? Для начала – есть несколько видов завивки. Среди них термическая, биохимия и химия. Понятно, что самой безвредной остается термическая. Но по длительности она – самая кратковременная. Проживет такая модная прическа максимум пару суток.

Химия – это и аммиак, и пероксид водорода и другие «полезности». Потому на состояние прядок такой вариант прически влияние оказывает негативное. Мягко и деликатно воздействует биохимия: агрессивной химии в препарате нет. В основе – цистин. По структуре он максимально схож с человеческим волосом. Вот прядки здоровья и не утрачивают.

Разновидности биозавивки

Актуальность биозавивки растет ежегодно. Самая актуальная – японская «Мосса». В ее увлажняющем прядки составе есть коллаген и другие полезнейшие ля прядок компоненты для удержания влаги в них. Так же в состав включен экстракт листьев чая, шелковые протеины и еще немало ухаживающих компонентов. Особенно хороша завивка по-японски для прядок средней длины и длинных кудрей. В итоге получаются локоны средней фиксации.

Не меньшей популярностью отличается и биозавивка итальянская. Она прекрасно ухаживает за прядками, восстанавливая их структуру. Специальная формула состава дает локоны мелкие, сильной фиксации. Такой вариант более подходит барышням юным с короткими прядями. Хотя вариантов завивок немало: и с утюжком, и плойками с автовращением.

Но биозавивка с шелковыми протеинами – самая мягкая. Она поможет восстановить обессиленные локоны. Прядки вновь станут мягкими и шелковистыми. А объемность тонкие шевелюры получат очень неплохую. Правда, по долговременности подобная прическа с химией соперничать не может.

Технологии биозавивки

Технологий биозавивки несколько. На локоны воздействует цистеминхлоргидрат. После обработки каждой прядки составом. Локоны накручивают на бигуди. При этом каждая прядочка пропитывается белковым раствором специального назначения. Локоны насыщаются белом и восстанавливают ухоженный вид со здоровым блеском.

Во втором способе проведения состав при проникновении вглубь локонов ускоряет сгущение собственного белка прядок, то есть происходит эмульгация цистеина. В итоге завивка и эффектная, и долговременная. Есть и прекрасный эффект от оздоровления прядок.

По третьей методике состав и питает прядки полным комплексом так необходимых им веществ, и надежно фиксирует кудри. Баланс восстанавливается, локоны не иссушаются, травм не получают, а выглядит прическа весьма эффектно.

Биозавивка со средней фиксацией хороша для длинных волос. Диаметр кудрей определяется густотой прядок и желанием их обладательниц. Однако крупные локоны — самый популярный вариант для длинных шевелюр.

Средним прядкам подходят кудри и мелких, и средних размеров. В зависимости от состояния и густоты прядок степень фиксации предлагается средняя и легкая. Прядям коротким, на стильных стрижках, идеальны мелкие кудри, а фиксация – средняя либо сильная.

Какие виды биозавивки самые актуальные

Особенно востребована завивка по всей длине. Струящиеся локоны – это романтичность, резкие завитки – эксцентрика и решительность, а элегантная вертикальная завивка превосходно поможет создать объемную прическу.

Завивка кончиков – это слегка подкрученная челка либо завитые концы. Образ получает дополнительные нотки женственности. Креативная биозавивка – это художественный беспорядок и крупные завитки. Завивка на каскадной стрижке позволяет подбирать любые диаметры и направления завитков. А процедура на коротких прядках привлечет внимание к красоте овала лица.

Как проводится биозавивка волос

Прежде, чем приступать к процедуре, мастер определяется с состоянием прядок для подбора подходящего состава. Далее совместно подбирается размер завитка и диаметр бигуди. Затем проводится подготовка шевелюры к биозавивке.

Локоны промывают специальным шампунем для раскрытия частичек. После этого начинается процедура. Прядки накручивают на бигуди и наносят специальный раствор с бета-каротином, цистеином и витаминами, восстанавливающими кудри, возвращающими им блеск и мягкость.

Далее на прядки наносят специальный раствор для фиксации и поддержания нормального баланса. Выглядят прядки здоровыми, ухоженными, блестящими и весьма эффектными.

Проведение биозавивки в домашних условиях

Биозавивка эфектнее всего получается в салоне, у опытного мастера. Однако выполнить ее можно и самостоятельно в домашних условиях. Шевелюру делят на прядки, каждую из которых смачивают специальным раствором и осторожно накручивают на бигуди.

Чтобы получить желаемую степень «кудрявости» необходимо правильно оценить густоту с длиной локонов до начала процедуры. Результатом итальянской завивки станут «кудри ангела», то есть завитки мелкие, сильной фиксации. Для их получения прядки берут тонкие и накручивают до самых кончиков. Для подсушивания феном пользоваться нельзя. Придется подождать, пока шевелюра не высохнет естественным образом.

Для завитков легких и крупных прядки должны быть слегка влажными. Бигуди необходимо подобрать крупного диаметра. Выбор раствора зависит также и от густоты шевелюры и ее длины. Важно учитывать степень поврежденности локонов и размеры забираемых прядок. Но стоит подготовиться к ому, что домашняя биохимия может дать не совсем тот результат, на который рассчитана.

При проведении домашней биозавивки важно начинать с пробы на аллергию. Промывать локоны обязательно специальным составом. Запастись им стоит заранее. После этого препарат для биозавивки наносят на прядки поочередно на каждую и накручивают их на бигуди-коклюшки.

На завитые прядки наносят состав-закрепитель, на треть часа надевают полиэтиленовую шапочку. После истечения времени прядки промывают, не снимая бигуди. На шевелюру наносят третью часть нейтрализатора из комплекта для биозавивки и оставляют его на четверть часа либо его треть.

После этого бигуди можно снять, покрыть прядки остатком нейтрализатора, но раскручивать прядки нельзя. В таком виде локоны останутся пять минуток. А далее шевелюру промывают под проточной водой и наносят кондиционер. Остается только просушить локоны естественным путем.

Противопоказания к проведению процедуры

Пользоваться средствами для биозавивки необходимо с большой осторожностью: неверное применение некоторых чревато серьезными последствиями для нормального здоровья шевелюры.

Биозавивка – процедура довольно безопасная, но свои противопоказания есть и для нее. К примеру, категорически запрещено проводить биохимию при наличии аллергических реакций. Чтобы определить, есть ли на состав аллергия, нужна проверка. Тест проводят на открытом небольшом участке кожи. Если после нанесения состава ощущается дискомфорт, то использовать состав нельзя.

Запрещено проводить биохимию и во время беременности, грудного вскармливания. Не рекомендуется биохимия детям. Слабые результаты дает проведение процедуры во время критических дней. Намного разумнее отложить проведение на несколько дней.

На шевелюре итоги биозавивки останутся на полгода. Это при условии завитков, а не легких волн. После распрямления повторять биохимию можно сразу. Но делать такую процедуру рекомендуется на чаще пары раз в год.

Постпроцедурный уход за шевелюрой

А вот ухаживать по-особенному за шевелюрой придется с первого же дня проведения биозавивки. Чтобы локоны дольше оставались такими же привлекательными, мыть прядки нельзя в течение нескольких суток после процедуры. Придется забыть про массажную щетку и пользоваться крупнозубой расческой либо пальцами для расчесывания. Нельзя расчесывать и мокрые прядки. Пользоваться феном для сушки либо укладки желательно как можно реже. Лучше всего, если фен будет с диффузором.

Для промывания прядок после биохимии придется переходить на шампунь для локонов вьющихся и обязательно использоваться бальзам. Надоевшие кудряшки можно изменить на другую прическу. Фен, средства стайлинговые и специальный утюжок помогут временно выпрямить волосы.

Для здоровья прядок биозавивка безвредна благодаря составу. Структура сохраняется, кожа остается нераздраженной, а выглядит прическа натурально и долго сохраняет привлекательность довольно долго.

Различия химии и биохимии

От привычной и совсем неполезной химии биозавивку отличает деликатный состав препарата для проведения процедуры. Агрессивной химии в биосоставах нет. По действию препараты чем-то похожи, но вот воздействие их различно. Биосредства работают на основе органического белка, защищая локоны и не нанося им вреда.

Выделяют три разновидности состава: для натуральной шевелюры, неподвластной завивке, ранее испытавшей на себе химическую завивку. Все три препарата различны по степени концентрации основного ингредиента. Для прядок натуральных она гораздо насыщеннее, чем для прядок, поврежденных химией либо окрашенных кудрей.

После биохимии локоны можно окрашивать. Это очень неплохое преимущество перед другими процедурами. Воздействие проходит три фазы. И первая из них – заполнение волосяных фолликулов цистеином, вторая – загустение его и третья – постзавивочный эквалайзер, защищающий пряди для поддержания нормального баланса уровня ph.

Желаемый результат влияет и на выбор размера бигуди либо коклюшек. Опытные мастера могут предложить воспользоваться разноразмерными коклюшками для достижения максимально натурального результата.

Обычный срок продолжительности биозавивки – от трех месяцев до девяти. Он зависит напрямую от структуры шевелюры, ее состояния и размеров завитка. Чем он меньше, тем дольше прическа остается эффектной. Опытный мастер сразу скажет. На какой срок жизни прически можно рассчитывать в каждой конкретной ситуации. Сходить результат будет постепенно, так что получится спланировать повторение процедуры.

Несмотря на все преимущества биохимия – процедура для шевелюры стрессовая. Так что после нее очень желательно пройти лечебный и восстанавливающий курс. Если на салонное восстановление нет времени, то можно провести уходовые процедуры дома. Задействовать будут восстанавливающие маски и сыворотки для исцеления и восстановления красоты и здорового вида прядок.

Модная биозавика волос в салоне и дома

Популярные статьи:

Завивка на каре (63 фото)

Прическа кудри на каре

Прически на короткие кудрявые волосы

Завивка на волосы до плеч

Укладка на короткие вьющиеся волосы

Локоны Керли на короткие волосы

Светлые кучерявые волосы

Камрен Бикондова волосы

Укладка на средние волосы Локоны

Кудри ангела Боб

Каре на кудрявые волосы с челкой

Стрижки с завивкой на короткие волосы

Завивка каре на бигуди

Волнистое каре биозавивка

Модные стрижки на вьющиеся волосы

Мелирование на волнистые волосы

Биозавивка кудри ангела

Американская химическая завивка волос на бигуди ол

Укороченное каре на кудрявые волосы

Девушка с цветком в волосах

Модные стрижки на кудрявые волосы

Афро кудри на каре с челкой

Химическая завивка Goldwell

Белые короткие кудрявые волосы

Градуированное каре на средние вьющиеся волосы

Химическая завивка на средние волосы

Окрашивание кудрявых волос

Красивые стрижки на кудрявые волосы

Химия на средние волосы

29
30

Короткие стрижки на волнистые волосы

Стрижки на кудрявые волосы

Прическа химия на короткие волосы

Кудри на Боб каре

Химическая завивка на каре

Хим завивка на каре

Кудри на каре

Стрижка сессон на средние вьющиеся

Стрижки на вьющиеся пушистые волосы средней

Карвинг для волос на короткие волосы

Кудри на короткие волосы

41

42

Стрижки для пышных вьющихся волос

Сессон на волнистые волосы

Завивка на средние волосы с челкой

Причёски с кудрями на средние волосы

Кудри на каре

Стрижки на волнистые волосы средней

Градуированное каре кудри

49
50

Химическая завивка кудри ангела

Прически на короткие кудрявые волосы

Африканские Локоны Керли

Химия на рыжие волосы

Мелирование на волнистые волосы

Стильные кудри на короткие волосы

Кудряшки на Боб каре

Прическа с кудряшками на короткие волосы

Химическая завивка

Кудряшки на короткие волосы

Химическая завивка на Боб каре с челкой

Асимметричный Боб на вьющиеся волосы

Стрижки с химической завивкой

Каре кудри химия

Биозавивка волос в Москве,без вреда для волос — Сеть салонов красоты Naturel Studio

Дорогие дамы! Собираясь посетить наш салон впервые, каждую из вас посещают сомнения:
Буду ли я довольна результатом?
А поймёт ли меня мастер?
Получится ли цвет как на фотографии?
Мы решили ответить на эти вопросы за вас и дать ГАРАНТИЮ на результат окрашивания. В течение десяти дней мы перекрасим вас абсолютно бесплатно, если результат окрашивания не будет соответствовать заявленному.

Услуга биозавивки волос в салоне красоты «Naturel Studio» выделена в особую категорию любимых клиентами и исполнителями процедур. Мы подготовили материал, раскрывающий основные принципы безвредного создания завитков, который поможет читателю найти ответы на вопросы: стоит ли делать биозавивку, какой из многочисленных вариантов выбрать и самое главное – где и кому доверить свои драгоценные волосы, чтобы избежать разочарования.

БИОзавивка

Биохимическая завивка волос – таково полное название технологии, моментально вытеснившей привычный перманент из списка популярных процедур для быстрого преображения. Так почему же способ, имеющий в своем названии слово «химия», характеризуется как натуральный, можно сказать, почти природный метод завивки локонов?
Весь секрет кроется в применении различных средств.
• Химия использует такие вредные для шевелюры компоненты, как пероксид водорода, аммиак и тиогликолевую кислоту.
• БИО-метод построен на использовании полезного завивающего ингредиента – гидрохлорида цистеамина. Несмотря на пугающее химическое название, этот компонент является аналогом аминокислоты цистеина – ведущего компонента в строительстве белка человеческого волоса.
Вот так сложно, но, если разобраться детально, то вполне просто различаются два направления салонных услуг для завивки любого типа волос.

Наше видео биозавивка на бумеранги

Достоинства биозавивки

Помимо своего максимально приближенного к природе действия, биозавивка имеет дополнительные плюсы:
   •   тонкие и безжизненные волосы обретут силу и объем
   •   скудные пряди получат столь необходимую пышность
   •   жирные волосы на продолжительное время станут нормальными, и частота мытья волос сократиться как минимум вдвое
   •   ежедневная укладка из часового ритуала превратиться в приятную пятиминутку: отпадет необходимость использования фена, плойки и утюжка, а для стайлинга понадобится минимум средств и манипуляций.
Стоит ли упоминать, что биозавивка буквально преображает леди, добавляет ей шарма, женственности и элегантности. Ухоженный вид навевает мысли о богемности натуры, а роскошное изящество идет впереди своей обладательницы, открывая перед ней самые прекрасные перспективы.

Наше видео биозавивки волос «Спираль»

Процедура биозавивки

Посмотреть, как проходит сеанс в одном из наших салонов красоты в Москве, вы можете на данном видео.
Несмотря на разнообразие биозавивок, процедура проводится примерно по одному сценарию:
   •   Первый шаг – это предварительная консультация. Напомним, что ни один уважающий себя мастер не приступит к завивке без продолжительной личной беседы с клиентом. В этом разговоре решаются не только вопросы выбора формы завитка и типа процедуры, но тщательно изучаются сами волосы и здоровье их обладательницы, исключаются или выявляются противопоказания, подбирается оптимальный метод и средство для биозавивки.
   •   Далее, в зависимости от выбранной технологии, проводится ритуал безопасной завивки. Принимая выбранную форму, завиток напитывается аминокислотой, которая в дальнейшем поддержит здоровье волос и придаст им жизненную силу и блеск.
   •   Смывка закрепляющего завитки средства обычно проводится с использованием различных полезных для волос средств, призванных закрыть чешуйки волоса и защитить прическу от вредного воздействия окружающей среды.
   •   Последним этапом является профессиональная укладка, позволяющая клиенту получить советы от мастера по возможностям стайлинга своей новой прически.

Если вам хочется только больше прикорневого объема без укладки! Посмотрите видео о процедуре BOUFFANT

Более подробно о BOUFFANT Вы можете узнать тут

Виды завитков

Сегодня в арсенале мастера есть все инструменты для создания самых невероятных локонов, представленных на страницах глянцевых журналов – от легких естественных волн до африканской завивки.
Крутость завитка напрямую зависит от твердости и диаметра аксессуара, использованного в процедуре:
   •   для легкого эффекта вьющихся волос используются крупные мягкие стайлеры и твисты;
   •   для более выраженных кудрей подбираются средние бигуди и бумеранги;
   •   африканка создается на мелких жестких коклюшках.

Мягкие крупные локоны

Сейчас данный вид завитков можно назвать самым востребованным. Натуральность снова вошла в моду, и мы создаем по-настоящему шикарные мягкие крупные локоны, используя бумеранги и твисты, придающие нотку хаоса образу, и организующие прическу мягкие бигуди.

Ухоженная естественность – цель, достичь которую способен только мастер высочайшего класса

Как выбрать идеальный завиток

Каждая леди в воображении примеряет на себя понравившийся образ из журнала или фото в Интернете. В мире грез любые разновидности завивки идеально подходят к внешности, характеру и настроению мечтательницы. Однако реальность вносит свои коррективы, и зачастую приходится принимать во внимание такие факторы, как здоровье и тип волос, физические параметры и законы, овал лица и вид прически.
Не стоит заморачиваться на сопоставление всех этих факторов самостоятельно. Такая задача по плечу только действительно опытному мастеру. Перечислим лишь некоторые рекомендации, которые помогут до консультации со специалистом подсказать верное направление в выборе образа:
   •   Чем мягче волос, тем более он подвержен действию закона всемирного тяготения: самые задорные кудряшки под его напором раскручиваются, оставляя на прическе вместо упругих пружинок лишь легкую волну. Однако применение крутого завитка поможет перехитрить этот физический параметр и создать нежный кучерявый образ на весьма мягкой шевелюре.
   •   Крупные завитки способны держаться только на нормальных и толстых волосах: в идеале это жесткие азиатские шевелюры.
   •   Уменьшение длины волос и добавление стрижке многоуровневой структуры увеличивают шансы на обретение долгоиграющих крепких локонов.

Стрижка до или после биозавивки

Леди, хоть раз в жизни проходившие процедуру химической завивки, наверняка вспомнят, что придание прическе формы происходило после процедуры накручивания. Это было обусловлено повреждающим эффектом перманента на кончики волос. Такой подход также был целесообразен потому, что завиток получался действительно крутым и крепким и вытягивание при стрижке не приводило к его деформации.
Новые технологии диктуют свои правила: сегодня порядок действий противоположен ранее установленному – стрижка производится до сеанса биозавивки. И для этого есть минимум три причины:
   •   качество прически и точность формы в таком случае будут лучше;
   •   новые завитки нуждаются в некоторой заботе и покое – не стоит их беспокоить в первые дни после процедуры;
   •   бережный биосостав не только не портит волосы, но и укрепляет их, поэтому кончики волос остаются целыми, особенно после стрижки горячими ножницами.

Стрижка горячими ножницами наше видео

Биозавивка на разной длине волос

Для самых решительных перемена образа может включать не только биозавивку, но и более кардинальное изменение длины волос. Благо, сегодня есть множество вариантов не только с укорачиванием, но и с удлинением прически.

Биозавивка на длинные волосы

Коса до пояса – это достижение. Особенно когда вся эта копна здоровая и сияющая. Но и она начинает со временем вызывать желание что-то усовершенствовать, поменять. Как насчет биозавивки?
   •   Да! Если вы готовы несколько подкорректировать форму прически, сделав ее более удобной для завивки: лесенка не будет скрадывать красоту ваших волос, но позволит раскрыть весь потенциал завитушек по всей длине. Градуировка, выполненная во время стрижки, высвобождает кончики наружу, и это способствует наилучшему подчеркиванию формы прически при помощи завитков.
   •   Да! Если это будет креативная или локальная биозавивка, которая выделит лучшее в существующем образе и скроет недостатки шевелюры или формы.
   •   Нет! Если вы хотите завить всю копну равномерно. И дело не в принципах, а в эффекте: под действием закона всемирного тяготения произойдет естественное распрямление от корней к центру. Останется неравномерная волна. И ситуацию не спасут завитки на кончиках. Поверьте, это смотрится совсем не симпатично.
Стоит отметить, что, несмотря на типичность процедуры завивки на длинные волосы, все же от мастера требуется максимум энергии и опыта для создания действительно классного результата. Поэтому сеанс биозавивки на роскошной копне длится гораздо дольше и под силу далеко не каждому специалисту парикмахерского дела.

Биозавивка на средние волосы

Средняя длина прически – это бескрайний полигон испытаний любой фантазии на тему биозавивки. Уже не раз упомянутый закон всемирного тяготения хоть и не исключается в данном случае, но и не диктует свои условия с той же силой, как на длинных волосах.
Конечно, профессиональная многоуровневая стрижка придаст завиткам наибольший шик и завершенность, поэтому совет насчет предварительного изменения формы и характера прически остается в силе для волос средней длины. Особенно он касается густых шевелюр, которые без предварительной градуировки будут выглядеть грубо и тяжеловесно в обрамлении завитушками.

Биозавивка на короткие волосы

Динамичность коротких стрижек принимает разное настроение в зависимости от выбранного размера и локации локонов. Предпочтение сегодня отдается локальной и креативной биозавивкам, хотя и сплошные завитки на мастерски исполненном каре будут смотреться ничуть не хуже.

Особенности биозавивки

Безусловно, не только стрижка, длина и тип волос влияют на внешний вид и длительность эксплуатации биозавивки. Мастер всегда учитывает все факторы, способные снизить качество и сократить срок службы завитков.

Биозавивка на натуральные волосы

Это лучший вариант, когда прическа не перегружена краской, кератином и не ослаблена химической завивкой. Работать с такими волосами, особенно если они не имеют ярко выраженных проблем – одно удовольствие.

Завивка на обесцвеченные волосы

Несмотря на многочисленные достижения в индустрии красоты, обесцвечивание остается наносящей вред здоровью волос процедурой. Конечно же, есть и исключения, например, окрашивание CHI, но, как показывает практика, в наш салон часто обращаются леди с замученными осветлением безжизненными шевелюрами. Пытаясь хоть как-то вернуть беспомощным волосам жизнь, они надеются на чудо в виде биозавивки.
Если случай не самый запущенный, то мы беремся за восстановление шевелюры, применяя для создания завитков самые щадящие составы, однако в большинстве случаев требуется дополнительный уход и восстановление волос.

Только мастер может вынести окончательное решение о возможности биозавивки на обесцвеченных волосах

Биозавивка на окрашенные волосы

Несмотря на сочетаемость многих видов биозавивки с окрашиванием, есть несколько правил, которые мы рекомендуем соблюдать:
• Не стоит применять биозавивку на свежеокрашенные волосы. Раствор для завитушек может видоизменить изначальный цвет.
• Хна и басма на волосах, скорее всего, не позволят биозавивке добиться хороших результатов: локоны могут не получиться совсем или часть из них окажутся деформированными. Бывает и стопроцентный успех, но процедура достаточно дорогая, чтобы идти на риск. Мы рекомендуем отрастить длину без натурального красителя и после стрижки, удаляющей окрашенные хной кончики волос, приступить к биозавивке.

Здесь вы можете выбрать себе одного из наших мастеров по их личным страничкам, где находится множество фото их работ, а также видео с их участием

Биозавивка и кератиновое выпрямление

С кератиновым выпрямлением у биозавивки сложились интересные отношения:
• На гладких и насыщенных кератином волосах завитушки либо совсем не образовываются, либо делают это некачественно, так что такое сочетание не принесет клиенту радости.
• С другой стороны, убрать неудачную или надоевшую завивку сможет именно кератиновое выпрямление. Более того, оно продемонстрирует свои лечебные качества, добавив шевелюре шелковистость и блеск.

Уход после биозавивки

Вкратце можно разложить советы по уходу за завитками на два раздела.
Не рекомендуется:
   •   Мочить и мыть волосы в течение двух суток после биозавивки
   •   Пользоваться расческой типа щетки
   •   Ложиться спать с мокрой шевелюрой
   •   Первое время использовать резинки и заколки
   •   Перегревать волосы на солнце, в бане, сауне
   •   Использовать в уходе обычные маски для волос
Следует:
   •   Мыть голову в вертикальном положении, слегка отклонив ее назад
   •   Распутывать волосы во влажном состоянии пальцами рук или гребешком с редкими зубчиками
   •   Сушить шевелюру без применения горячего режима фена, после мытья аккуратно промокнув их полотенцем
   •   Использовать стайлинговые средства для кудрявых и завитых волос
   •   Посещать салонные процедуры для укрепления и восстановления прически

СПА-программа абсолютное счастье для волос наше видео

Укладка волос после биозавивки

Укладка завитых волос – сплошное наслаждение. Она займет не более трех минут: разделить влажные завитки пальцами, нанести стайлинговое средство… все! Более сложные сценарии укладки так же просты и непродолжительны:
   •   Эффект мокрых волос. На влажные распутанные завитки наносится мусс или гель.
   •   Естественная красота. Шевелюра укладывается при помощи диффузора, пенки и лака.
   •   Четкие локоны. Здесь применяются различные по форме и материалу бигуди, позволяющие «играть» с биозавивкой на разный манер.

Полезные советы

    •   Доверьте свою красоту действительно опытному и надежному специалисту.
   •   Перед принятием окончательного решения удостоверьтесь, что не попадаете ни под одно из противопоказаний к биозавивке.
   •   Не поленитесь сделать аллергический тест перед процедурой.
   •   Следуйте советам мастера по уходу и укладке завитков.
   •   Используйте профессиональные средства для кудрявых волос и избегайте сомнительных брендов.
   •   Посещайте салон красоты и поддерживайте новую прическу подрезанием секущихся кончиков и ухаживающими процедурами для волос. Кудряшки отлично смотрятся только на ухоженных и здоровых волосах.
   •   Уважайте свою красоту и никогда не подвергайте ее излишнему риску.

Пусть биозавивка воплотит в жизнь ваши мечты и превзойдет самые смелые ожидания!

О противопоказаниях к биозавивке можете прочесть здесь

Ответы на вопросы по биозавивке волос здесь

Работы наших мастеров по окрашиванию волос

Список производителей:

Италия:

США:

Франция

Россия

Япония

Биозавивка волос, модная тенденция в 2021 году

Готовь сани летом. Именно этим руководствуются дизайнеры и стилисты всего мира, начиная демонстрировать публике новые тенденции в модных образах на открытых и закрытых показах. Примечательно, что интересные новинки можно наблюдать не только разглядывая одежду на моделях, но и их прически, ведь волосы, как ни крути, являются неотъемлемой частью любого образа, стиля и превосходным украшением.

Как и 2020-й, следующий 2021 год не принесет разительных перемен в тенденциях модных причесок, однако некоторые нюансы, все же, будут.

Биозавивка волос

Обладательницам ровных, тонких и лишенных объема локонов поможет биозавивка волос с использованием состава на основе протеинов шелка. Она так и называется – «шелковая волна». Данная процедура исключительно хороша для создания мягких волн, не лишенных здорового блеска и упругости, и рассматривается как способ восстановления и защиты волос.

Продолжительность эффекта от такого типа щадящей завивки колеблется от 2 до 4 месяцев с оглядкой на длину, густоту, особенности структуры и типа волос. После этого процедуру можно повторить, чтобы весь год выглядеть стильно и модно.

Также популярными будут ретро прически для длинных волос – легко, чуть небрежно собранные и закрепленные шпильками волосы, уложенные все теми же мягкими волнами. Именно такие укладки можно было наблюдать на кинодивах начала прошлого века и 40-50-х годов.

Всегда актуальным является пучок – классический на затылке или озорной на макушке. Локоны лишь добавят прическе мягкости и женственности.

Длинные волосы

Длинные, светящиеся здоровьем сильные волосы – ежегодный тренд начиная с середины прошлого века. Однако гладкие прямые локоны, правившие бал на протяжении последних 10 лет, постепенно уступают позиции легкой небрежности и озорству кудрей. Особое же предпочтение отдается естественным мягким волнам, рассыпающимся по плечам. Это так называемые европейские кудри, которые на головах прекрасных дам уже в этом году все чаще можно было наблюдать на большинстве красных дорожек и VIP-вечеринок.

Волосы средней длины

Средняя длина волос – от плеч до лопаток – считается наиболее универсальной. Это широчайшее полу для смелых экспериментов с укладками и прическами.

Если говорить о стрижках, то модными будут градуировки, однако с преобладанием симметрии.

Как и в случае с длинными волосами, на средней длине также актуальны локоны. При этом обладательницы волос от плеч до лопаток могут себе позволить не только плавные волны, но также упругие крупные кудри и озорные мелкие спиральки, однако в качестве средства для биозавивки в таком случае следует использовать японский липидно-увлажняющий комплекс. Он отлично создает завитки средней жесткости, уплотняя естественный белок волоса, обеспечивая здоровый блеск.

Хорошо себя зарекомендовала также итальянская система щадящей завивки Mossa. Однако стоит помнить о том, что от выбранного размера локона и исходного состояния волос зависит то, насколько долго продержится эффект. Крупные локоны и волны расправляются быстрее, чем густые мелкие завитушки.

Короткие волосы

В отличие от волос средней длины, в стрижках на короткие волосы в 2021 году будет превалировать асимметрия, эффект растрепанности и рваных прядей, тем не менее, с четко выведенными отутюженными концами.

Биозавивка волос в данном случае будет уместной для создания необходимого прикорневого объема. В случаях с симметричной стрижкой изюминку образу придадут как крупные локоны, так и мелкие кудряшки. Направление завивки при этом может быть как горизонтальным, так и вертикальным. Главное – добиться эффекта естественности.

Как выбрать размер завитка

В моде гармоничность, а это значит, что прическу должна не просто соответствовать актуальным тенденциям, сочетаться со стилем и одеждой, а также соответствовать случаю, но и гармонировать с чертами лица и типом телосложения.

Так, например, обладательницам крупных черт лица крупные естественные или объемные локоны пойдут больше всего. Хорош такой вариант и для круглолицых.

На короткой шевелюре, особенно в сочетании с мелкими и изящными чертами великолепно смотреться будут небольшие игривые завитушки.

Кроме того, при выборе размера завитка внимание стоит обратить на цвет волос. Шатенки, русые и блондинки могут предпочесть крупные и средние кучери, а рыжеволосые и черноволосые – любые.

Пикантным трендом, уже вошедшим в моду, считается комбинирование размеров завитков и даже их типа. Это позволяет не просто получить оригинальный образ, но и наиболее эффективно подчеркнуть достоинства и отвлечь внимание от недостатков (неравномерный рост и густота волос, определенные черты лица и т.д.).

Что же касается ухода, то отсутствие значительного нарушения структуры волос позволяют не менять привычного ухода.

как сделать большие, светлые и прочие биохимические волосы средней длины? укладка волос

Содержимое

Характеристики
Противопоказания
Виды
составов
Как сделать дома?
Условия обслуживания
вариантов укладки

Желание обзавестись красивыми кудрявыми волосами чаще всего приводит женщин к таким парикмахерским услугам, как биозавивка. Этот метод отличается от обычной химии, поэтому находит все больше поклонников среди женщин и молодых девушек.Биохимия имеет несколько разновидностей, поэтому химическая завивка может быть использована не только для длинных волос, но и для волос средней длины.

Характеристики

Стремительный ритм жизни современных женщин часто не оставляет времени на ежедневную укладку по утрам. Однако каждая женщина, независимо от возраста, всегда хочет выглядеть привлекательно. На помощь в таком случае может прийти довольно срочная процедура — биозавивка, которая способна преобразить как длинные волосы, так и волосы средней длины. Добиться желаемого результата можно в специализированном салоне красоты, доверив свои замки мастеру.Вы также можете самостоятельно преобразить волосы в домашних условиях. Биозавивка волос способна красиво уложить кудрявую девушку на любую стрижку, при этом избавиться от ежедневных извилистых прядей с помощью плоек, утюжка или бигуди.

Данная процедура проводится за счет использования профессиональных средств, состав которых выделяется наличием натуральных компонентов. В результате состав реакции с стержнем волоса позволяет зафиксировать объем и сделать волосы вьющимися на долгое время.Основное отличие средств, используемых в биохимии, от классической химической завивки — это замена всех агрессивных компонентов, вызывающих серьезное повреждение волос, на такие компоненты, как различные фруктовые кислоты, экстракты пшеницы и т. Д. d.

Обычно в общем составе биохимических препаратов для завивки более половины безвредных компонентов для волосяных стержней при наличии химических реагентов до 30%.

Основной составляющей препаратов для биозавивки является цистеамин.Вещество способно выводить излишки серы, кроме того, оно положительно влияет на структуру стержня волоса. Однако именно этот компонент определяет наличие специфического аромата локонов на некоторое время после завивки. Для проведения завивки мастер индивидуально подбирает форму и размер валиков, а также состав для закрепления. Для волос средней длины сегодня представлены варианты причесок с крупными волнами, спиральными локонами и объемными локонами. Выбирая наиболее подходящий вариант, он будет исходить из общего стиля девушки, а прическам нужно придать определенную направленность.

Чтобы выбрать наиболее сбалансированный вариант биозавивки, следует учитывать такие нюансы внешнего вида клиента:

овал лица;
черт лица;
Структура и состояние локона;

Доступен вариант

машинок для стрижки;
тип окрашивания.

Для волос средней длины не существует ограничений по размеру создаваемых локонов, однако степень фиксации и сохранения привлекательного внешнего вида укладки во многом будет зависеть от состояния волос перед завивкой стержней.Поврежденные пряди правильно выставят световую волну, чтобы в дальнейшем снизить негативное влияние на их структуру. Что касается не слишком густых волос, то при выборе типа производимых спиральных локонов следует выбирать варианты.

Биозавивка, проводимая на волосах средней длины, имеет ряд положительных особенностей:

после процедуры завивки остаются привлекательными довольно долго;
по сравнению с классической химией стержни волос подвержены меньшему негативному воздействию химических веществ, так как в составе используемых средств характерны натуральные компоненты;
волосы не настолько обезвожены, что уменьшают их ломкость в будущем;

Биозавивка

универсальна, поэтому подходит для волос любого цвета, в том числе окрашенных и осветленных прядей;
после процедуры первоначальный цвет сохраняется на исходном уровне;
локонов после биозавивки становятся очень мягкими;
при желании можно выпрямить вьющиеся волосы обычным утюжком;
со временем отросшие пряди не нуждаются в состригании;
биозавивка можно выполнить самостоятельно дома;
используемых инструментов позволяют создавать локоны разного размера, что расширяет вариативность созданных образов;
среди видов такой завивки присутствуют варианты, в которых только часть завивки скручивается в прикорневой зоне.

Однако процедура не лишена недостатков:

несмотря на то, что в заколках используются 70% натуральных компонентов в рецептурах, все еще присутствуют химические вещества, которые отрицательно сказываются на структуре стержней волос;
после завивки прядей потребуется регулярный уход специалиста;
Запах биозавивки после использования составов может храниться на волосах до 2 недель.

С учетом мнения стилистов и мастеров салонов красоты, биозавивку волос следует проводить не чаще одного раза в год.Такой интервал нужен для того, чтобы волосы успели оправиться от воздействия составов.

Противопоказания

Основным преимуществом биозавивки является использование щадящих средств для фиксации локонов, поэтому категорического запрета на ее использование нет. Однако бывают случаи, когда от такой процедуры необходимо воздержаться, парикмахер:

деторождение и лактация;
менструация, во время которой также могут меняться гормоны, негативно влияющие на закрепление результатов;
биозавивка несовместима с приемом гормонов;
следует избегать процедуры при наличии аллергических реакций;
антибиотиков тоже могут повлиять на окончательный результат завивки;
рекомендуется временно воздержаться от процедуры при слишком сухом и поврежденном стержне волос, а также при наличии заболеваний, связанных с кожными покровами, в том числе перхоти.

Перед применением составов утюгов в обязательном порядке следует провести аллерготест.

Виды

Для волос средней длины биозавивка может проводиться в следующих вариациях.

Витамин. Особенностью процедуры является включение в фиксирующий состав для волос различных витаминных комплексов. Это может быть обычный кератин, а также масла или шелковые волокна.
Классическая волна .Его проводят с использованием обычных препаратов, которые на 70% состоят из натуральных компонентов, а также на 30% из химических веществ.
Японская биозавивка . В этом случае мастер оперирует средствами, которые будут содержать липид и коллаген и несколько растительных компонентов. Последние ингредиенты будут отвечать за блокировку питания. Эту процедуру парикмахеры советуют держать представительницам прекрасного пола, стержни волос которых достаточно жесткие и густые.

Итальянская волна .Результатом такой процедуры станет появление небольших плотных локонов. Обычно составы для этой химической завивки обогащены аминокислотами, которые обеспечат хорошую поддержку волосам. Выглядит такая биозавивка очень живо и привлекательно. Существуют варианты создания такой укладки даже на прически с челкой.
Шелковая волна. Вид, из которого производятся препараты на основе протеинов шелка. В результате волосы будут светлыми и пушистыми. Особенностью такого рода является минимальная продолжительность эффекта кудрявых локонов.

Мосса. Над созданием этого мастера работают укладки с использованием препаратов с экстрактом бамбука, которые ухаживают за стержнем волос и увлажняют их.
Радикальная биозавивка. Такая волна предназначена для создания дополнительного объема именно в корнях. Остальная длина остается в первозданном виде. Такой вариант хорошо смотрится на вьющихся от природы волосах.
Спираль. Впечатляющая волна, при которой волосы превращаются в упругие локоны.Благодаря этой процедуре можно еще больше выделить черты лица.

Биозавовка на ура. Вид делится на несколько способов создания прически. Есть вероятность завивки волос, когда челка остается неизменной. Следующий вариант даст возможность поработать мастеру над всем объемом прически. Также практиковался более агрессивный вариант, когда просто стриглась челка.
Завивка на окрашенные волосы . Процедура проводится не ранее, чем через 15 дней после окрашивания локонов обычными красящими средствами.Что касается росписи хной, то есть риск, что такие завитые пряди с помощью биозавивки не подойдут.
Процедура с дополнительным восстановительным лечением и комплексом. Данная услуга проводится по желанию клиента, а также по рекомендации мастера, после оценки общего состояния волос у женщин. Как правило, в этом случае используются максимально щадящие и органические соединения, обогащенные полезными и питательными веществами.

составы

Для проведения биозавивки можно использовать следующие специализированные продукты.

Концерт. В составе этих продуктов присутствует заменитель цистеамина и группа аминокислот и белков бамбука. Ингредиенты, рекомендуемые для восстановления и питания. Однако часто его не следует использовать.
«Экзотермик». Это отечественное производство для биозавивки, которое имеет массу положительных отзывов в свете стойкости результата на волосах. Изделие дорогой специализированной серии.
CHI. Средство с витаминным комплексом и экстрактом шелка.Такой препарат может работать, не опасаясь за результат даже со свежеокрашенными прядями. Однако состояние слишком поврежденных волос после воздействия такой структуры на завивку могло ухудшиться.
«Твист». Популярный продукт, который при попадании на стержень волоса минимально повреждает его. Допускается регулярное употребление продукта.

Как сделать дома?

Для выполнения химической завивки в домашних условиях необходимо приобрести следующие материалы по цене:

специализированный шампунь для мытья прядей перед процедурой;
щетка и зажимы для волос;
бигуди желаемого размера;
подготовка к завивке;
замок;
перчатки для защиты кожи, накидка.

Перед завивкой необходимо удалить посеченные или подрезать кончики и вымыть волосы специальным шампунем.

Алгоритм работы следующий.

Волосы должны быть слегка влажными. Весь объем следует разделить на отдельные участки, закрепить зажимами или резинками.
Возьмите один завиток и скрутите на шпульке.
После того, как все пряди закрепятся, их следует обработать составом для биозавивки, слегка смочив при необходимости.Как правило, для волос средней длины препарат следует держать около четверти часа.
По прошествии времени удалите бигуди и волосы, нанесите фиксирующее средство в наборе. Она должна находиться на локонах около 10 минут.
На завершающем этапе изделие необходимо промыть бальзамом, просушить и выполнить монтаж.

Весь процесс работы с волосами занимает около двух часов.

Подробнее о том, как сделать биозавивку прически, вы узнаете из следующего видео.

Условия обслуживания

Даже после такого минимального контакта с химией волос они нуждаются в особом уходе. Такой последующий уход за локонами сохранит их привлекательность в течение более длительного времени. Это дать ряд рекомендаций по дальнейшему уходу за волосами после биозавивки.

Сразу после необходимо избегать контакта волос с водными стержнями и феном. Это еще больше закрепит результаты.
Мыть волосы после процедуры нужно только специальными шампунями, выбрав укладку и определенную серию средств для работы с кудрявыми прядями.
Расчесывать локоны после завивки следует из натурального сырья с широко расставленными зубцами.
Следует делать регулярные питательные и омолаживающие маски, отработанные масла и другие тоники.

варианта стайлинга

Волосы средней длины биозавивка удастся красиво уложить в трех возможных вариантах:

классическая прическа с вьющимися прядями;
насыпная упаковка;
создает эффект мокроты.

В первом случае волосы придется вымыть, сушить естественным путем.При необходимости воспользуйтесь феном. Нанесите на прядь мусс или мусс, выполните фиксацию прядей, обхватив их по всей длине.

Тогда зафиксировать результат можно с помощью лака, предварительно распределив прядки равномерно по всей голове.

Следующий вариант — разделить общий объем волос на две части. Из имеющихся масс с каждой стороны необходимо взять по одному локону, смазав его специальным гелем и сжав, как в первом случае. Затем нужно высушить волосы, уложить их высоко на затылок и скрепить объемными шпильками в положении крест-накрест.Особенно красиво смотрится в такой манере вертикальная волна.

Для создания мокрого эффекта на локоны, встает на чистые влажные волосы, наносится пенка, затем с помощью диффузора сушатся пряди феном, формируя струю воздуха так, чтобы она была сосредоточена на прикорневой зоне. До конца локоны обязательно высохнут, их необходимо досохнуть естественным путем. Для более длительного укладки результат можно закрепить лаком. Как правило, все вышеперечисленные способы укладки волос с химической завивкой будут выглядеть красиво примерно через 3 дня.

Биохимия и молекулярная биология | Родосский колледж

Биохимия и молекулярная биология (BMB) — это междисциплинарное направление, изучающее жизнь на молекулярном уровне. Под руководством преподавателей кафедр биологии, химии и математики специалисты BMB изучают структуры и функции клеток и биологических молекул с использованием современных методов биохимического анализа, технологии рекомбинантной ДНК и молекулярной генетики.Программа BMB является подходящей подготовкой к учебе в аспирантуре по биохимии и молекулярной биологии, к поступлению в медицинский институт и другим медицинским специальностям, а также к карьере в фармацевтической и биотехнологической отраслях. Опираясь на ресурсы и перспективы нескольких дисциплин, эта специальность отражает совместный характер текущих научных исследований в этой захватывающей области. В BMB биологи и химики вносят свой вклад в свое понимание клеток и молекул, чтобы исследовать работу жизни на ее высших уровнях.Математики вносят свой вклад в эти усилия, разрабатывая вычислительные инструменты биоинформатики, которые позволяют исследователям понимать структуры тысяч различных генов и белков, присутствующих в живых системах.

Учебный план программы BMB разработан, чтобы дать студентам прочную основу в химических и биологических принципах, которые применимы к изучению жизни на ее фундаментальном уровне. Вводный курс по химии и биологии в первый год обучения дает теоретические знания и практические лабораторные знания, необходимые для более углубленного изучения в областях, которые включают клеточную биологию, органическую химию и молекулярную биологию, среди других необходимых предметов.В учебной программе каждого студента также запланировано место для факультативных курсов по данной дисциплине с возможностью выбора из таких курсов, как генетика, физическая химия, информатика и биология развития, и это лишь некоторые из нескольких вариантов. Лабораторные исследования являются частью каждого курса и предоставляют студентам исследовательские инструменты, необходимые не только для понимания того, как получают знания в науке, но и для возможности самостоятельно проводить оригинальные исследования. Студентам настоятельно рекомендуется применять полученные знания, участвуя в исследованиях на уровне бакалавриата в ходе учебы.Преподаватели, участвующие в программе, проводят активные исследовательские программы в области клеточной и молекулярной биологии, а дальнейшие возможности для исследований на бакалавриате предоставляются через официальные программы с Детским исследовательским центром Св. Джуда и Научным центром здоровья Университета Теннесси.

Программа биохимии и молекулярной биологии на Родосе аккредитована ведущим профессиональным сообществом в этой дисциплине — Американским обществом биохимии и молекулярной биологии (ASBMB). Подавляющее большинство программ, аккредитованных ASBMB, проводятся в более крупных исследовательских университетах; Rhodes — одна из немногих аккредитованных программ в гуманитарных колледжах, где преподаватели и лаборатории ориентированы исключительно на студентов бакалавриата.

белков | Безграничная биология

Типы и функции белков

Белки выполняют множество важных физиологических функций, в том числе катализируют биохимические реакции.

Цели обучения

Различать типы и функции белков

Основные выводы

Ключевые моменты

Белки необходимы для основных физиологических процессов жизни и выполняют функции во всех системах человеческого тела.
Форма белка определяет его функцию.
Белки состоят из аминокислотных субъединиц, которые образуют полипептидные цепи.
Ферменты катализируют биохимические реакции, ускоряя химические реакции, и могут либо разрушать свой субстрат, либо строить более крупные молекулы из субстрата.
Форма активного центра фермента соответствует форме субстрата.
Гормоны — это тип белков, используемых для передачи сигналов и коммуникации клеток.

Ключевые термины

аминокислота : Любая из 20 встречающихся в природе α-аминокислот (имеющих группы амино и карбоновых кислот на одном атоме углерода) и множество боковых цепей, которые объединяются через пептидные связи с образованием белков.
полипептид : любой полимер (одинаковых или разных) аминокислот, соединенных пептидными связями.
катализатор : для ускорения процесса.

Типы и функции белков

Белки выполняют важные функции во всех системах человеческого тела. Эти длинные цепи аминокислот критически важны для:

катализирующие химические реакции
синтез и восстановление ДНК
транспортировка материалов по камере
прием и отправка химических сигналов
отвечает на раздражители
обеспечивает структурную поддержку

Белки (полимеры) представляют собой макромолекулы, состоящие из аминокислотных субъединиц (мономеров).Эти аминокислоты ковалентно связаны друг с другом с образованием длинных линейных цепей, называемых полипептидами, которые затем складываются в определенную трехмерную форму. Иногда эти свернутые полипептидные цепи функционируют сами по себе. В других случаях они объединяются с дополнительными полипептидными цепями, чтобы сформировать окончательную структуру белка. Иногда в конечном белке также требуются неполипептидные группы. Например, гемогобин белка крови состоит из четырех полипептидных цепей, каждая из которых также содержит молекулу гема, имеющую кольцевую структуру с атомом железа в центре.

Белки имеют разную форму и молекулярную массу в зависимости от аминокислотной последовательности. Например, гемоглобин представляет собой глобулярный белок, что означает, что он складывается в компактную глобулярную структуру, но коллаген, обнаруженный в нашей коже, представляет собой волокнистый белок, что означает, что он складывается в длинную вытянутую волоконно-подобную цепь. Вы, вероятно, похожи на членов своей семьи, потому что у вас одинаковые белки, но вы отличны от посторонних, потому что белки в ваших глазах, волосах и остальном теле разные.

Гемоглобин человека : Структура гемоглобина человека. Α- и β-субъединицы белков выделены красным и синим цветом, а железосодержащие гемовые группы — зеленым. Из базы данных по белкам.

Поскольку форма определяет функцию, любое небольшое изменение формы белка может привести к нарушению функции белка. Небольшие изменения в аминокислотной последовательности белка могут вызвать разрушительные генетические заболевания, такие как болезнь Хантингтона или серповидно-клеточная анемия.

Ферменты

Ферменты — это белки, которые катализируют биохимические реакции, которые в противном случае не имели бы места.Эти ферменты необходимы для химических процессов, таких как пищеварение и клеточный метаболизм. Без ферментов большинство физиологических процессов протекало бы так медленно (или не протекало бы совсем), что жизнь не могла бы существовать.

Поскольку форма определяет функцию, каждый фермент специфичен для своих субстратов. Субстраты — это реагенты, которые подвергаются химической реакции, катализируемой ферментом. Место, где субстраты связываются с ферментом или взаимодействуют с ним, известно как активный сайт, потому что это место, где происходит химия.Когда субстрат связывается со своим активным центром на ферменте, фермент может способствовать его распаду, перегруппировке или синтезу. Помещая субстрату определенную форму и микроокружение в активном центре, фермент стимулирует протекание химической реакции. Существует два основных класса ферментов:

Ферментная реакция : Катаболическая ферментная реакция, показывающая, что субстрат точно соответствует форме активного центра.

Катаболические ферменты: ферменты, расщепляющие субстрат
Анаболические ферменты: ферменты, которые создают более сложные молекулы из своих субстратов

Ферменты необходимы для пищеварения: процесс расщепления более крупных молекул пищи на субъединицы, достаточно мелкие, чтобы диффундировать через клеточную мембрану и использоваться клеткой.Эти ферменты включают амилазу, которая катализирует переваривание углеводов во рту и тонком кишечнике; пепсин, катализирующий переваривание белков в желудке; липаза, катализирующая реакции, необходимые для эмульгирования жиров в тонком кишечнике; и трипсин, который катализирует дальнейшее переваривание белков в тонком кишечнике.

Ферменты также необходимы для биосинтеза: процесса создания новых сложных молекул из более мелких субъединиц, которые поставляются или генерируются клеткой.Эти биосинтетические ферменты включают ДНК-полимеразу, которая катализирует синтез новых цепей генетического материала перед делением клетки; синтетаза жирных кислот, которая синтезирует новые жирные кислоты для образования жиров или мембранных липидов; и компоненты рибосомы, которая катализирует образование новых полипептидов из мономеров аминокислот.

Гормоны

Некоторые белки действуют как химические сигнальные молекулы, называемые гормонами. Эти белки секретируются эндокринными клетками, которые контролируют или регулируют определенные физиологические процессы, включая рост, развитие, метаболизм и размножение.Например, инсулин — это белковый гормон, который помогает регулировать уровень глюкозы в крови. Другие белки действуют как рецепторы для определения концентрации химических веществ и отправки сигналов для ответа. Некоторые типы гормонов, такие как эстроген и тестостерон, являются липидными стероидами, а не белками.

Другие функции белков

Белки выполняют важные функции во всех системах человеческого тела. В дыхательной системе гемоглобин (состоящий из четырех белковых субъединиц) транспортирует кислород для использования в клеточном метаболизме.Дополнительные белки в плазме крови и лимфе переносят питательные вещества и продукты обмена веществ по всему телу. Белки актин и тубулин образуют клеточные структуры, а кератин формирует структурную опору для мертвых клеток, которые становятся ногтями и волосами. Антитела, также называемые иммуноглобинами, помогают распознавать и уничтожать чужеродные патогены в иммунной системе. Актин и миозин позволяют мышцам сокращаться, а альбумин питает раннее развитие эмбриона или проростка.

Тубулин : структурный белок тубулин, окрашенный в красный цвет в клетках мыши.

Аминокислоты

Аминокислота содержит аминогруппу, карбоксильную группу и группу R и объединяется с другими аминокислотами с образованием полипептидных цепей.

Цели обучения

Опишите структуру аминокислоты и особенности, которые придают ее специфическим свойствам

Основные выводы

Ключевые моменты

Каждая аминокислота содержит центральный атом C, аминогруппу (Nh3), карбоксильную группу (COOH) и определенную группу R.
Группа R определяет характеристики (размер, полярность и pH) для каждого типа аминокислоты.
Пептидные связи образуются между карбоксильной группой одной аминокислоты и аминогруппой другой путем дегидратационного синтеза.
Цепь аминокислот представляет собой полипептид.

Ключевые термины

аминокислота : Любая из 20 встречающихся в природе α-аминокислот (имеющих группы амино и карбоновых кислот на одном атоме углерода) и множество боковых цепей, которые объединяются через пептидные связи с образованием белков.
Группа R : Группа R представляет собой боковую цепь, специфичную для каждой аминокислоты, которая придает определенные химические свойства этой аминокислоте.
полипептид : любой полимер (одинаковых или разных) аминокислот, соединенных пептидными связями.

Структура аминокислоты

Аминокислоты — это мономеры, из которых состоят белки. Каждая аминокислота имеет одинаковую фундаментальную структуру, которая состоит из центрального атома углерода, также известного как альфа (α) углерод, связанного с аминогруппой (NH ₂), карбоксильной группой (COOH) и водородом. атом.В водной среде клетки как аминогруппа, так и карбоксильная группа ионизируются в физиологических условиях, и поэтому имеют структуры -NH ₃ ⁺ и -COO ^— соответственно. Каждая аминокислота также имеет другой атом или группу атомов, связанных с центральным атомом, известную как группа R. Эта группа R или боковая цепь придает каждой аминокислоте специфические характеристики белков, включая размер, полярность и pH.

Аминокислотная структура : Аминокислоты имеют центральный асимметричный углерод, к которому присоединены аминогруппа, карбоксильная группа, атом водорода и боковая цепь (R-группа).Эта аминокислота неионизирована, но если ее поместить в воду с pH 7, ее аминогруппа получит другой водород и положительный заряд, а гидроксил в своей карбоксильной группе потеряет водород и получит отрицательный заряд.

Типы аминокислот

Название «аминокислота» происходит от аминогруппы и карбоксикислотной группы в их основной структуре. В белках присутствует 21 аминокислота, каждая из которых имеет определенную группу R или боковую цепь. Десять из них считаются незаменимыми аминокислотами для человека, потому что человеческий организм не может их производить, и они должны быть получены с пищей.Все организмы имеют разные незаменимые аминокислоты в зависимости от их физиологии.

Типы аминокислот : В белках обычно встречается 21 обычная аминокислота, каждая из которых имеет свою R-группу (группу вариантов), которая определяет ее химическую природу. 21-я аминокислота, не показанная здесь, представляет собой селеноцистеин с группой R -CH ₂ -SeH.

Характеристики аминокислот

Какие категории аминокислот вы ожидаете найти на поверхности растворимого белка, а какие — внутри? Какое распределение аминокислот вы ожидаете найти в белке, встроенном в липидный бислой?

Химический состав боковой цепи определяет характеристики аминокислоты.Аминокислоты, такие как валин, метионин и аланин, неполярны (гидрофобны), тогда как аминокислоты, такие как серин, треонин и цистеин, полярны (гидрофильны). Боковые цепи лизина и аргинина заряжены положительно, поэтому эти аминокислоты также известны как основные (с высоким pH) аминокислоты. Пролин является исключением из стандартной структуры аминокислоты, поскольку его группа R связана с аминогруппой, образуя кольцеобразную структуру.

Аминокислоты обозначаются одной заглавной буквой или трехбуквенным сокращением.Например, валин обозначается буквой V или трехбуквенным символом val.

Пептидные облигации

Последовательность и количество аминокислот в конечном итоге определяют форму, размер и функцию белка. Каждая аминокислота связана с другой аминокислотой ковалентной связью, известной как пептидная связь. Когда две аминокислоты ковалентно связаны пептидной связью, карбоксильная группа одной аминокислоты и аминогруппа входящей аминокислоты объединяются и высвобождают молекулу воды.Любая реакция, которая объединяет два мономера в реакцию, которая генерирует H ₂ O в качестве одного из продуктов, известна как реакция дегидратации, поэтому образование пептидной связи является примером реакции дегидратации.

Образование пептидной связи : Образование пептидной связи представляет собой реакцию синтеза дегидратации. Карбоксильная группа одной аминокислоты связана с аминогруппой входящей аминокислоты. При этом выделяется молекула воды.

Полипептидные цепи

Образовавшаяся цепочка аминокислот называется полипептидной цепью.Каждый полипептид имеет свободную аминогруппу на одном конце. Этот конец называется N-концом или амино-концом, а другой конец имеет свободную карбоксильную группу, также известную как C или карбоксильный конец. При считывании или сообщении аминокислотной последовательности белка или полипептида принято использовать направление от N к C. То есть предполагается, что первая аминокислота в последовательности находится на N-конце, а последняя аминокислота — на C-конце.

Хотя термины полипептид и белок иногда используются как взаимозаменяемые, полипептид технически представляет собой любой полимер аминокислот, тогда как термин белок используется для полипептида или полипептидов, которые свернуты должным образом, в сочетании с любыми дополнительными компонентами, необходимыми для правильного функционирования, и являются теперь работоспособен.

Структура белка

Каждый последующий уровень сворачивания белка в конечном итоге влияет на его форму и, следовательно, на его функцию.

Цели обучения

Обобщите четыре уровня структуры белка

Основные выводы

Ключевые моменты

Структура белка зависит от его аминокислотной последовательности и локальных низкоэнергетических химических связей между атомами как в основной цепи полипептида, так и в боковых цепях аминокислот.
Структура белка играет ключевую роль в его функции; если белок теряет форму на каком-либо структурном уровне, он может больше не функционировать.
Первичная структура — это аминокислотная последовательность.
Вторичная структура представляет собой локальные взаимодействия между участками полипептидной цепи и включает структуры α-спирали и β-складчатых листов.
Третичная структура — это общее трехмерное сворачивание, в значительной степени обусловленное взаимодействием между R-группами.
Четвертичные структуры — это ориентация и расположение субъединиц в мульти-субъединичном белке.

Ключевые термины

антипараллельно : Природа противоположных ориентаций двух цепей ДНК или двух бета-цепей, составляющих вторичную структуру белка
дисульфидная связь : связь, состоящая из ковалентной связи между двумя атомами серы, образованная реакцией двух тиоловых групп, особенно между тиоловыми группами двух белков
β-складчатый лист : вторичная структура белков, где группы N-H в основной цепи одной полностью вытянутой цепи устанавливают водородные связи с группами C = O в основной цепи соседней полностью вытянутой цепи
α-спираль : вторичная структура белков, где каждый N-H основной цепи создает водородную связь с группой C = O аминокислоты на четыре остатка ранее в той же спирали.

Форма белка имеет решающее значение для его функции, поскольку она определяет, может ли белок взаимодействовать с другими молекулами. Белковые структуры очень сложны, и только совсем недавно исследователи смогли легко и быстро определить структуру полных белков вплоть до атомного уровня. (Используемые методы относятся к 1950-м годам, но до недавнего времени они были очень медленными и трудоемкими в использовании, поэтому полные белковые структуры решались очень медленно.) Ранние структурные биохимики концептуально разделили белковые структуры на четыре «уровня», чтобы упростить задачу. чтобы разобраться в сложности общей структуры.Чтобы определить, как белок приобретает свою окончательную форму или конформацию, нам необходимо понять эти четыре уровня структуры белка: первичный, вторичный, третичный и четвертичный.

Первичная структура

Первичная структура белка — это уникальная последовательность аминокислот в каждой полипептидной цепи, из которой состоит белок. На самом деле, это просто список аминокислот в полипептидной цепи, а не ее структура. Но поскольку окончательная структура белка в конечном итоге зависит от этой последовательности, это было названо первичной структурой полипептидной цепи.Например, гормон поджелудочной железы инсулин имеет две полипептидные цепи, A и B.

Первичная структура : Цепь А инсулина состоит из 21 аминокислоты, а цепь В — из 30 аминокислот, и каждая последовательность уникальна для белка инсулина.

Ген или последовательность ДНК в конечном итоге определяет уникальную последовательность аминокислот в каждой пептидной цепи. Изменение нуклеотидной последовательности кодирующей области гена может привести к добавлению другой аминокислоты к растущей полипептидной цепи, вызывая изменение структуры белка и, следовательно, функции.

Гемоглобин, транспортирующий кислород, состоит из четырех полипептидных цепей, двух идентичных α-цепей и двух идентичных β-цепей. При серповидно-клеточной анемии простая замена аминогруппы в β-цепи гемоглобина вызывает изменение структуры всего белка. Когда аминокислота глутаминовая кислота заменяется валином в β-цепи, полипептид складывается в несколько иную форму, что создает дисфункциональный белок гемоглобина. Итак, всего одна замена аминокислоты может вызвать кардинальные изменения.Эти дисфункциональные белки гемоглобина в условиях низкого содержания кислорода начинают связываться друг с другом, образуя длинные волокна, состоящие из миллионов агрегированных гемоглобинов, которые искажают эритроциты в форме полумесяца или «серпа», которые закупоривают артерии. Люди, страдающие этим заболеванием, часто испытывают одышку, головокружение, головные боли и боли в животе.

Серповидно-клеточная анемия : серповидные клетки имеют форму полумесяца, тогда как нормальные клетки имеют форму диска.

Вторичная структура

Вторичная структура белка — это любые регулярные структуры, возникающие в результате взаимодействий между соседними или соседними аминокислотами, когда полипептид начинает складываться в свою функциональную трехмерную форму.Вторичные структуры возникают, когда образуются Н-связи между локальными группами аминокислот в области полипептидной цепи. Редко единичная вторичная структура распространяется по всей полипептидной цепи. Обычно это просто часть цепочки. Наиболее распространенными формами вторичной структуры являются α-спиральные и β-складчатые листовые структуры, и они играют важную структурную роль в большинстве глобулярных и волокнистых белков.

Вторичная структура : α-спираль и β-складчатый лист образуются из-за водородной связи между карбонильной и аминогруппой в основной цепи пептида.Некоторые аминокислоты имеют склонность образовывать α-спираль, в то время как другие имеют склонность образовывать β-складчатый лист.

В цепи α-спирали водородная связь образуется между атомом кислорода в карбонильной группе основной цепи полипептида в одной аминокислоте и атомом водорода в аминогруппе основной цепи полипептида другой аминокислоты, которая находится на четыре аминокислоты дальше по цепи. Это удерживает отрезок аминокислот в правой спирали. Каждый виток в альфа-спирали имеет 3.6 аминокислотных остатков. Группы R (боковые цепи) полипептида выступают из цепи α-спирали и не участвуют в Н-связях, которые поддерживают структуру α-спирали.

В β-гофрированных листах участки аминокислот сохраняются в почти полностью вытянутой конформации, которая «складывается» или зигзагообразно из-за нелинейной природы одиночных ковалентных связей C-C и C-N. β-гофрированные листы никогда не встречаются в одиночку. Они должны удерживаться на месте другими β-гофрированными листами. Участки аминокислот в β-складчатых листах удерживаются в их складчатой структуре, потому что водородные связи образуются между атомом кислорода в карбонильной группе полипептидной основной цепи одного β-складчатого листа и атомом водорода в аминогруппе полипептидного каркаса другого β-складчатого листа. лист гофрированный.Скрепляющие друг друга β-гофрированные листы выровнены параллельно или антипараллельно друг другу. Группы R аминокислот в β-складчатом листе указывают перпендикулярно водородным связям, удерживающим β-складчатые листы вместе, и не участвуют в поддержании структуры β-складчатого листа.

Третичная структура

Третичная структура полипептидной цепи — это ее общая трехмерная форма после того, как все элементы вторичной структуры сложены вместе друг с другом.Взаимодействия между полярной, неполярной, кислотной и основной группой R в полипептидной цепи создают сложную трехмерную третичную структуру белка. Когда сворачивание белка происходит в водной среде тела, гидрофобные группы R неполярных аминокислот в основном лежат внутри белка, в то время как гидрофильные группы R лежат в основном снаружи. Боковые цепи цистеина образуют дисульфидные связи в присутствии кислорода, единственную ковалентную связь, образующуюся во время сворачивания белка.Все эти взаимодействия, слабые и сильные, определяют окончательную трехмерную форму белка. Когда белок теряет свою трехмерную форму, он больше не функционирует.

Третичная структура : Третичная структура белков определяется гидрофобными взаимодействиями, ионными связями, водородными связями и дисульфидными связями.

Четвертичная структура

Четвертичная структура белка — это то, как его субъединицы ориентированы и расположены относительно друг друга.В результате четвертичная структура применима только к многосубъединичным белкам; то есть белки, состоящие из более чем одной полипептидной цепи. Белки, полученные из одного полипептида, не будут иметь четвертичной структуры.

В белках с более чем одной субъединицей слабые взаимодействия между субъединицами помогают стабилизировать общую структуру. Ферменты часто играют ключевую роль в связывании субъединиц с образованием конечного функционирующего белка.

Например, инсулин представляет собой шарообразный глобулярный белок, который содержит как водородные связи, так и дисульфидные связи, которые удерживают вместе две его полипептидные цепи.Шелк — это волокнистый белок, который образуется в результате водородных связей между различными β-складчатыми цепями.

Четыре уровня структуры белка : На этих иллюстрациях можно увидеть четыре уровня структуры белка.

Денатурация и сворачивание белков

Денатурация — это процесс, при котором белки теряют свою форму и, следовательно, свою функцию из-за изменений pH или температуры.

Цели обучения

Обсудить процесс денатурации белка

Основные выводы

Ключевые моменты

Белки меняют свою форму при воздействии различных значений pH или температуры.
Организм строго регулирует pH и температуру, чтобы предотвратить денатурацию белков, таких как ферменты.
Некоторые белки могут восстанавливаться после денатурации, а другие — нет.
Белки-шапероны помогают некоторым белкам принимать правильную форму.

Ключевые термины

шаперонин : белки, которые обеспечивают благоприятные условия для правильного сворачивания других белков, тем самым предотвращая агрегацию
денатурация : изменение складчатой структуры белка (и, следовательно, физических свойств), вызванное нагреванием, изменением pH или воздействием определенных химических веществ

Каждый белок имеет свою уникальную последовательность аминокислот, и взаимодействия между этими аминокислотами создают определенную форму.Эта форма определяет функцию белка, от переваривания белка в желудке до переноса кислорода в кровь.

Изменение формы белка

Если белок подвержен изменениям температуры, pH или воздействию химических веществ, внутренние взаимодействия между аминокислотами белка могут измениться, что, в свою очередь, может изменить форму белка. Хотя аминокислотная последовательность (также известная как первичная структура белка) не изменяется, форма белка может измениться настолько, что станет дисфункциональной, и в этом случае белок считается денатурированным.Пепсин, фермент, расщепляющий белок в желудке, действует только при очень низком pH. При более высоких значениях pH конформация пепсина, способ сворачивания его полипептидной цепи в трех измерениях, начинает меняться. В желудке поддерживается очень низкий уровень pH, чтобы пепсин продолжал переваривать белок и не денатурировал его.

Ферменты

Поскольку почти все биохимические реакции требуют ферментов, и поскольку почти все ферменты оптимально работают только в относительно узких диапазонах температуры и pH, многие гомеостатические механизмы регулируют соответствующие температуры и pH, чтобы ферменты могли поддерживать форму своего активного центра.

Реверс денатурации

Часто можно обратить денатурацию, потому что первичная структура полипептида, ковалентные связи, удерживающие аминокислоты в их правильной последовательности, не повреждены. После удаления денатурирующего агента первоначальные взаимодействия между аминокислотами возвращают белок в его исходную конформацию, и он может возобновить свою функцию.

Однако денатурация может быть необратимой в экстремальных ситуациях, например, при жарке яйца. Тепло от сковороды денатурирует белок альбумина в жидком яичном белке, и он становится нерастворимым.Белок в мясе также денатурирует и становится твердым при приготовлении.

Денатурация белка иногда необратима. : (Вверху) Белковый альбумин в сыром и вареном яичном белке. (Внизу) Аналогия со скрепкой визуализирует процесс: когда скрепки сшиты, скрепки («аминокислоты») больше не перемещаются свободно; их структура перестраивается и «денатурируется».

Белки-шапероны (или шаперонины) являются белками-помощниками, которые обеспечивают благоприятные условия для сворачивания белков.Шаперонины скапливаются вокруг формирующегося белка и предотвращают агрегацию других полипептидных цепей. Как только целевой белок сворачивается, шаперонины диссоциируют.

Глава 2: Структура белка — химия

Глава 2: Структура белка

2.1 Структура и свойства аминокислот

2.2 Образование пептидной связи и структура первичного белка

2.3 Структура вторичного белка

2.4 Супервторичная структура и белковые мотивы

2,5 Третичная и четвертичная структура белка

2.6 Сворачивание, денатурация и гидролиз белков

2.7 Ссылки

2.1 Структура и свойства аминокислот

Белки представляют собой одну из наиболее распространенных органических молекул в живых системах и обладают самым разнообразным набором функций среди всех макромолекул.Белки могут быть структурными, регуляторными, сократительными или защитными; они могут служить для транспортировки, хранения или перепонки; или они могут быть токсинами или ферментами. Каждая клетка живой системы может содержать тысячи различных белков, каждый из которых выполняет уникальную функцию. Их структуры, как и их функции, сильно различаются. Однако все они представляют собой полимеры альфа-аминокислот, расположенные в линейной последовательности и связанные друг с другом ковалентными связями.

Структура альфа-аминокислот

Основными строительными блоками белков являются альфа (α) аминокислот .Как следует из их названия, они содержат функциональную группу карбоновой кислоты и функциональную группу амина. Обозначение альфа используется, чтобы указать, что эти две функциональные группы отделены друг от друга одной углеродной группой. Помимо амина и карбоновой кислоты, альфа-углерод также присоединен к водороду и одной дополнительной группе, которая может различаться по размеру и длине. На схеме ниже эта группа обозначена как R-группа. В живых организмах в качестве строительных блоков белка используются 20 аминокислот.Они отличаются друг от друга только положением R-группы. Основная структура аминокислоты показана ниже:

Рисунок 2.1 Общая структура альфа-аминокислоты

Всего 20 альфа-аминокислот обычно включаются в белковые структуры (рис. 2.x). Различные R-группы имеют разные характеристики в зависимости от природы атомов, включенных в функциональные группы. Есть R-группы, которые преимущественно содержат углерод и водород и очень неполярны или гидрофобны.Другие содержат полярные незаряженные функциональные группы, такие как спирты, амиды и тиолы. Некоторые аминокислоты являются основными (содержащие функциональные аминогруппы) или кислотными (содержащими функциональные группы карбоновых кислот). Эти аминокислоты способны образовывать полные заряды и могут взаимодействовать с ионами. Каждая аминокислота может быть сокращена с использованием трехбуквенного и однобуквенного кода.

Рис. 2.2 Структура 20 альфа-аминокислот, используемых в синтезе белка. R-групп обозначены обведенными / окрашенными участками каждой молекулы. Цвета указывают на определенные классы аминокислот: гидрофобные — зеленый и желтый, гидрофильные полярные незаряженные — оранжевый, гидрофильные кислые — синие, гидрофильные основные — розовые.

Щелкните здесь, чтобы загрузить версию таблицы аминокислот

Неполярные (гидрофобные) аминокислоты

Неполярные аминокислоты можно в значительной степени подразделить на два более конкретных класса: алифатические аминокислоты , аминокислот и ароматические аминокислоты , аминокислот. алифатических аминокислот (глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин и пролин) обычно содержат разветвленные углеводородные цепи, от самого простого глицина до более сложных структур лейцина и валина. Пролин также классифицируется как алифатическая аминокислота, но обладает особыми свойствами, поскольку углеводородная цепь циклизовалась с концевым амином, создавая уникальную 5-членную кольцевую структуру. Как мы увидим в следующем разделе, посвященном первичной структуре, пролин может значительно изменить трехмерную структуру из-за структурной жесткости кольцевой структуры, когда он включен в полипептидную цепь и обычно обнаруживается в областях белка, где возникают складки или повороты.

Ароматические аминокислоты (фенилаланин, тирозин и триптофан), , как следует из их названия, содержат ароматические функциональные группы в своей структуре, что делает их в значительной степени неполярными и гидрофобными из-за высокого содержания углерода / водорода. Однако следует отметить, что гидрофобность и гидрофильность представляют собой скользящую шкалу, и каждая из различных аминокислот может иметь разные физические и химические свойства в зависимости от своей структуры. Например, гидроксильная группа, присутствующая в тирозине, увеличивает его реакционную способность и растворимость по сравнению с фенилаланином.

Метионин, одна из серосодержащих аминокислот обычно классифицируется как неполярные, гидрофобные аминокислоты, поскольку концевая метильная группа создает функциональную группу тиоэфира, которая обычно не может образовывать постоянный диполь внутри молекулы и сохраняет низкую растворимость.

Полярные (гидрофильные) аминокислоты

Полярные гидрофильные аминокислоты можно подразделить на три основных класса: полярные незаряженные, кислотные и основные функциональные группы.В пределах полярного незаряженного класса боковые цепи содержат гетероатомы (O, S или N), которые способны образовывать постоянные диполи в R-группе. К ним относятся гидроксил- и сульфоксилсодержащие аминокислоты, серин, треонин и цистеин и амидсодержащие аминокислоты , глутамин и аспаригин. Две аминокислоты, глутаминовая кислота (глутамат) и аспарагиновая кислота (аспартат) составляют кислые аминокислоты и содержат боковые цепи с функциональными группами карбоновых кислот, способными полностью ионизироваться в растворе.Основные аминокислоты , лизин, аргинин и гистидин содержат функциональные аминогруппы, которые можно протонировать для обеспечения полного заряда.

Многие из аминокислот с гидрофильными R-группами могут участвовать в активном сайте ферментов. Активный центр — это часть фермента, которая напрямую связывается с субстратом и осуществляет реакцию. Белковые ферменты содержат каталитических групп , состоящих из R-групп аминокислот, которые способствуют образованию и разрушению связей.Аминокислоты, которые играют значительную роль в специфичности связывания активного сайта, обычно не примыкают друг к другу в первичной структуре, но образуют активный сайт в результате сворачивания при создании третичной структуры, как вы увидите позже в глава.

Белковые структуры, построенные из основных аминокислот, могут состоять из сотен аминокислот. Таким образом, для простоты 20 аминокислот, используемых для синтеза белка, имеют аббревиатуры как трехбуквенного, так и однобуквенного кода (Таблица 2.1). Эти сокращения обычно используются для обозначения белковых последовательностей в биоинформатических и исследовательских целях.

Таблица 2.1 Аббревиатуры α-аминокислот

Мысленный вопрос: Триптофан содержит функциональную группу амина, почему триптофан не является основным?

Ответ: Триптофан содержит индольную кольцевую структуру, которая включает функциональную группу амина. Однако из-за близости и электроноакцепторной природы ароматической кольцевой структуры неподеленная пара электронов на азоте недоступна для принятия протона.Вместо этого они участвуют в образовании связей p- в нескольких различных резонансных структурах, возможных для индольного кольца. На рис. 2.3A показаны четыре возможные резонансные структуры для индола. И наоборот, в структуре имидазольного кольца, обнаруженной в гистидине, есть два атома азота, один из которых участвует в образовании резонансных структур (азот № 1 на рисунке 2.3B) и не может принимать протон, а другой (азот № 3 ), которая имеет неподеленную пару электронов, которая может принять протон.

Рис. 2.3 Сравнение структурной доступности неподеленной пары электронов на азоте для принятия протона в кольцевой структуре индола и иммидизола . (A) Показаны четыре резонансные структуры индольной кольцевой структуры, демонстрирующие, что неподеленная пара электронов на азоте участвует в образовании пи -связей. (B) Кольцевая структура имидазола имеет один азот (1), который участвует в резонансных структурах (не показаны) и не может принимать протон, в то время как второй азот (3) имеет неподеленную пару электронов, доступных для принятия протона. как показано.

Работай самостоятельно:

В приведенном выше примере опишите с помощью химической диаграммы, почему амидные атомы азота, содержащиеся в аспарагине и глутамине, не являются основными.

Альфа-аминокислоты — хиральные молекулы

Если вы изучите структуру альфа-углерода в каждой из аминокислот, вы заметите, что все аминокислоты, кроме глицина, являются хиральными молекулами (Рисунок 2.4) Хиральная молекула — это молекула, которая не накладывается на свое зеркальное отображение. Подобно левой и правой руке с большим пальцем и пальцами в одном и том же порядке, но они являются зеркальными, а не одинаковыми, к хиральным молекулам прикреплены одни и те же элементы в одном и том же порядке, но они являются зеркальными, а не одинаковыми. Варианты зеркального отображения хиральных молекул имеют физические свойства, которые почти идентичны друг другу, что очень затрудняет их различение или разделение.Из-за этой природы им дано специальное название стереоизомера — энантиомеры , и фактически сами соединения получили такое же название! Эти молекулы действительно различаются тем, как они вращают простой поляризованный свет, и тем, как они реагируют и взаимодействуют с биологическими молекулами. Молекулы, вращающие свет в правостороннем направлении, называются правовращающими и обозначаются буквой D. Молекулы, которые вращают свет в левом направлении, называются левовращающими и обозначаются буквой L, чтобы отличить один энантиомер от другого.D- и L-формы аланина показаны на рисунке 2.4B.

Хотя большинство аминокислот могут существовать как в левосторонней, так и в правосторонней формах, жизнь на Земле состоит почти исключительно из левосторонних аминокислот. Протеогенные аминокислоты, включенные в белки рибосомами, всегда находятся в L-конформации. Некоторые бактерии могут включать D-аминокислоты в пептиды, не кодируемые рибосомами, но D-аминокислоты в природе используются редко. Интересно, что когда мы обсудим структуру сахаров в главе XX, мы обнаружим, что сахара, которые включены в углеводные структуры, почти исключительно находятся в D-конформации.Никто не знает, почему это так. Однако доктор. Джон Кронин и Сандра Пиццарелло показали, что из аминокислот, которые падают на Землю из космоса на метеоритах, больше находится в L-конформации, чем в D-конформации. Таким образом, тот факт, что мы состоим преимущественно из L-аминокислот, может быть вызван аминокислотами из космоса.

Почему аминокислоты в космосе благоприятствуют L-конформации? Никто точно не знает, но известно, что излучение также может существовать в левосторонней и правосторонней формах. Итак, существует теория под названием гипотеза Боннера , которая предполагает, что преобладающие формы излучения в космосе (т. Е.от вращающейся нейтронной звезды, например) может привести к селективному образованию гомохиральных молекул, таких как L-аминокислоты и D-сахара. Это все еще спекулятивно, но недавние открытия метеоритов делают эту гипотезу гораздо более правдоподобной.

Рисунок 2.4 Хиральность аминокислот. За исключением простейшей аминокислоты, глицина, все другие аминокислоты, которые включены в белковые структуры, имеют хиральную природу. (A) Демонстрирует хиральность структуры основной альфа-аминокислоты при использовании неспецифической R-группы.(B) Пара энантиомеров D- и L-аланина, верхняя диаграмма представляет модель шара и клюшки, а нижняя диаграмма представляет линейную структуру.

Изображение (A) из NASA

Обратите внимание, что обозначения D и L — это особые термины, используемые для того, как молекула вращает простой поляризованный свет. Это не означает абсолютную стереоконфигурацию молекулы. Абсолютная конфигурация относится к пространственному расположению атомов хирального молекулярного объекта (или группы) и его стереохимическому описанию. E.грамм. R или S , имея в виду Rectus или Sinister соответственно.

Абсолютные конфигурации хиральной молекулы (в чистом виде) чаще всего получают с помощью рентгеновской кристаллографии. Альтернативными методами являются оптическая вращательная дисперсия, колебательный круговой дихроизм, использование реагентов хирального сдвига в протонном ЯМР и визуализации кулоновского взрыва. После получения абсолютной конфигурации назначение R или S основано на правилах приоритета Кан – Ингольда – Прелога, , которые можно просмотреть, перейдя по ссылке и на рисунке 2.5. Все хиральные аминокислоты, кроме цистеина, также находятся в S-конформации. Цистеин содержит атом серы, из-за чего R-группа имеет более высокий приоритет, чем функциональная группа карбоновой кислоты, что приводит к R-конформации для абсолютной стереохимии. Однако цистеин действительно вращает простой поляризованный свет в левовращающем или левовращающем направлении. Таким образом, R- и S-обозначения не всегда соответствуют D- и L-конформации.

Рисунок 2.5 Абсолютная конфигурация определяется обозначениями Rectus (R) и Sinister (S). В системе Кан-Ингольда Прелога для наименования хиральных центров группы, присоединенные к хиральному центру, ранжируются в соответствии с их атомным номером, причем наивысший атомный номер получает наивысший приоритет (A на диаграмме выше), а наименьший атомный номер получает наименьший приоритет (D на диаграмме выше). Затем наблюдатель с самым низким приоритетом направляет молекулу в сторону, чтобы правильно сориентировать молекулу для дальнейшей оценки.Затем отслеживается путь приоритетов №1, №2 и №3 (соответствующих A, B и C выше). Если путь идет по часовой стрелке, хиральному центру присваивается R-обозначение, тогда как если путь идет против часовой стрелки, ему присваивается S-обозначение.

Изображение из Википедия

Аминокислоты — цвиттерионы

В химии цвиттер-ион представляет собой молекулу с двумя или более функциональными группами, из которых по крайней мере одна имеет положительный, а одна отрицательный электрический заряд, а суммарный заряд всей молекулы равен нулю при определенном pH.Поскольку они содержат по крайней мере один положительный и один отрицательный заряд, цвиттерионы также иногда называют внутренними солями . Заряды на различных функциональных группах уравновешивают друг друга, и молекула в целом может быть электрически нейтральной при определенном pH. PH, при котором это происходит, известен как изоэлектрическая точка .

В отличие от простых амфотерных соединений, которые могут образовывать только или катионные или анионные частицы, цвиттерион одновременно имеет оба ионных состояния.Аминокислоты являются примерами цвиттерионов (рис. 2.6). Эти соединения содержат аммониевую и карбоксилатную группы, и их можно рассматривать как возникающие в результате своего рода внутримолекулярной кислотно-основной реакции: аминогруппа депротонирует карбоновую кислоту.

Рис. 2.6 Аминокислоты — это цвиттерионы. Аминокислота содержит как кислотные (фрагмент карбоновой кислоты), так и основные (фрагмент амина) центры. Изомер справа — это цвиттерионная форма.

Поскольку аминокислоты являются цвиттер-ионами, а некоторые из них также содержат потенциал для ионизации в своих R-группах, их состояние заряда in vivo , и, таким образом, их реакционная способность может варьироваться в зависимости от pH, температуры и статуса сольватации локальных микросреда, в которой они расположены.Таблица стандартных значений pK, _и для аминокислот показана в таблице 2.1 и может использоваться для прогнозирования состояния ионизации / заряда аминокислот и получаемых ими пептидов / белков. Однако следует отметить, что статус сольватации в микроокружении аминокислоты может изменять относительные значения pK _a этих функциональных групп и обеспечивать уникальные реактивные свойства в активных центрах ферментов (таблица 2.1). Более подробное обсуждение эффектов десольватации будет дано в главе XX, посвященной механизмам ферментативных реакций.

Таблица 2.1

Версия для печати значений pKa

Как видно из таблицы 2.1, семь аминокислот содержат R-группы с ионизируемыми боковыми цепями и обычно находятся в активных центрах ферментов. Напомним, что pK _a определяется как pH, при котором ионизированная и неионизированная формы ионизируемой функциональной группы в молекуле существуют в равных концентрациях. Таким образом, когда функциональная группа сдвигается выше или ниже ее значения pK _—, произойдет сдвиг в концентрациях ионизированных и неионизированных форм в пользу одного состояния по сравнению с другим.На рис. 2.7 показаны различные R-группы в их неионизированном и ионизированном состояниях и их предпочтительные состояния выше или ниже значения pK _a.

Рис. 2.7 Ионизируемые функциональные группы в обычных аминокислотах. Во всех аминокислотах как функциональная группа карбоновой кислоты (C-конец), так и функциональная группа амина (N-конец) способны к ионизации. Кроме того, семь аминокислот (аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота, аргинин, гистидин, лизин, тирозин и цистеин) также содержат ионизируемые функциональные группы в своих R-группах.Предпочтительные состояния функциональной группы показаны либо выше, либо ниже их соответствующих значений pK _a.

Обычно ионизируемая группа будет благоприятствовать протонированному состоянию в условиях pH ниже ее соответствующих значений pK _a и будет благоприятствовать депротонированному состоянию в условиях pH выше ее соответствующего значения pK _a. Таким образом, значения pK _a могут использоваться для помощи в прогнозировании общих зарядовых состояний аминокислот и их результирующих пептидов / белков в определенной среде.Например, если мы посмотрим на кривую титрования основной аминокислоты, гистидина (рис. 2.8). При достижении каждого pK _a состояние заряда аминокислоты изменяется в пользу депротонированного состояния. Таким образом, гистидин будет медленно прогрессировать от общего заряда +2 при очень низком pH (полностью протонированный) до общего заряда -1 при очень высоком pH (полностью депротонирован).

Рис. 2.8. Состояние ионизации гистидина в средах с различным pH. (A) Кривая титрования гистидина от низкого pH до высокого pH.Указывается каждая точка эквивалентности (pK _a). (B) Показывает благоприятное состояние ионизации гистидина после прохождения каждого pK _{значения}.

Изображение адаптировано из L. Van Warren

Дополнительная практика:

Нарисуйте глутаминовую кислоту и спрогнозируйте общее состояние заряда аминокислоты при pH = 1, pH = 3, pH = 7 и pH = 12.

Образование цистеиновых и дисульфидных связей

Цистеин также является уникальной аминокислотой, поскольку эта боковая цепь способна подвергаться обратимой окислительно-восстановительной ( редокс ) реакции с другими остатками цистеина, создавая ковалентную дисульфидную связь в окисленном состоянии (Рисунок 2.9). Вспомните, что когда молекулы окисляются, они теряют электроны, а когда молекулы восстанавливаются, они приобретают электроны. Во время биологических окислительно-восстановительных реакций ионы водорода ( протонов ) часто удаляются с электронами из молекулы во время окисления и возвращаются во время восстановления. Таким образом, если реакция теряет или набирает протоны, это хороший признак того, что она также теряет или приобретает электроны и что происходит окислительно-восстановительная реакция.Таким образом, получение или потеря протонов может быть простым способом идентифицировать этот тип реакции.

Дисульфидные связи являются неотъемлемой частью образования трехмерной структуры белков и поэтому могут сильно влиять на функцию получаемого белка. В клеточных системах образование / разрыв дисульфидной связи является ферментно-опосредованной реакцией и может использоваться в качестве механизма для контроля активности белка. Дисульфидные связи будут обсуждаться более подробно в разделе 2.xx данной главы и в главе XX.

Рис. 2.9. Цистеин может окисляться с образованием дисульфидных связей. Во время образования дисульфидной связи два цистеина окисляются с образованием молекулы цистина. Это требует потери двух протонов и двух электронов.

обратно наверх

2.2 Образование пептидной связи и структура первичного белка

В клеточных системах белки связаны между собой большим ферментным комплексом, который содержит смесь РНК и белков.Этот комплекс называется рибосомой . Таким образом, поскольку аминокислоты связаны друг с другом с образованием определенного белка, они размещаются в очень определенном порядке, который диктуется генетической информацией, содержащейся в молекуле информационной РНК (мРНК). Этот специфический порядок аминокислот известен как первичная последовательность белка . Механизм трансляции, используемый рибосомой для синтеза белков, будет подробно рассмотрен в главе XX.В этой главе основное внимание будет уделено химической реакции, происходящей во время синтеза, и физическим свойствам полученных пептидов / белков.

Первичная последовательность белка связана вместе с использованием синтеза дегидратации (потеря воды), которые объединяют карбоновую кислоту вышележащей аминокислоты с аминогруппой нижележащей аминокислоты с образованием амидной связи (рис. 2.10). ). Точно так же обратная реакция — это гидролиз и требует включения молекулы воды для разделения двух аминокислот и разрыва амидной связи.Примечательно, что рибосома служит ферментом, который опосредует реакции синтеза дегидратации, необходимые для построения белковых молекул, тогда как класс ферментов, называемых протеазами , , необходим для гидролиза белка.

В белковых структурах амидная связь между аминокислотами известна как пептидная связь . Последующие аминокислоты будут добавлены на конце карбоновой кислоты растущего белка.Таким образом, белки всегда синтезируются направленным образом, начиная с амина и заканчивая хвостом карбоновой кислоты. Новые аминокислоты всегда добавляются к хвосту карбоновой кислоты, а не к амину первой аминокислоты в цепи. Направленность синтеза белка диктуется рибосомой и известна как синтез N- в C .

Рис. 2.10. Образование пептидной связи. Добавление двух аминокислот для образования пептида требует синтеза дегидратации.

Как отмечалось выше в разделе о цвиттерионе, амидные связи имеют резонансную структуру, которая не позволяет атомной неподеленной паре электронов действовать как основание (рис. 2.11).

Рисунок 2.11 Резонансная структура амида. Во время амидного резонанса неподеленные пары электронов из азота участвуют в образовании pi -связи с карбонильным углеродом, образующим двойную связь. Таким образом, амидные атомы азота не являются основными. Кроме того, связь C-N в амидной структуре зафиксирована в пространстве и не может вращаться из-за характера связи p- .

Изображение В.К. Чанг

Вместо этого они участвуют в образовании связи — с карбонильным углеродом. Кроме того, связь C-N в амидной структуре зафиксирована в пространстве и не может вращаться из-за характера связи p- . Это создает фиксированные физические положения R-групп в растущем пептиде либо в конформации цис или транс . Поскольку R-группы могут быть довольно объемными, они обычно чередуются по обе стороны от растущей белковой цепи в конформации trans .Конформация цис предпочтительна только с одной конкретной аминокислотой, пролином . Это связано с циклической структурой R-группы пролина и стерическими препятствиями, которые возникают, когда пролин принимает конформацию trans (рис. 2.12). Таким образом, остатки пролина могут иметь большое влияние на трехмерную структуру полученного пептида.

Рисунок 2.12. Конформация Cis и Trans R-групп аминокислот. На верхней диаграмме показаны конформации цис и транс двух соседних аминокислот, обозначенных как X и Y, которые обозначают любую из 20 аминокислот, за исключением пролина. В конформации trans R-группа из аминокислоты X повернута в сторону и находится на другой стороне молекулы по сравнению с R-группой из аминокислоты Y. Эта конформация дает наименьшее количество стерических препятствий по сравнению с cis , где R-группы расположены с одной стороны и в непосредственной близости друг от друга.На нижней диаграмме любая аминокислота X расположена перед остатком пролина. Из-за циклизации пролиновой R-группы с амидным азотом в основной цепи это смещает положение пролиновой R-группы, чтобы быть ближе к R-группе от аминокислоты X, когда она принимает конформацию транс . . Таким образом, пролин отдает предпочтение конформации цис , которая имеет меньшие стерические препятствия.

Белки — это очень большие молекулы, содержащие много аминокислотных остатков, связанных вместе в очень определенном порядке.Размер белков варьируется от 50 аминокислот до самого большого известного белка, содержащего 33 423 аминокислоты. Макромолекулы, содержащие менее 50 аминокислот, известны как пептиды (рис. 2.13).

Рис. 2.13. Пептиды и белки — это макромолекулы, состоящие из длинных цепочек аминокислот, соединенных вместе амидными связями. Порядок и природа аминокислот в первичной последовательности белка определяют структуру укладки белка на основе окружающей среды белка (то есть, если он находится внутри клетки, он, вероятно, окружен водой в очень полярной среде. , тогда как если белок встроен в плазматическую мембрану, он будет окружен очень неполярными углеводородными хвостами).

Благодаря большому количеству аминокислот, которые могут быть включены в каждое положение в белке, существуют миллиарды различных возможных комбинаций белков, которые можно использовать для создания новых белковых структур! Например, подумайте о трипептиде, полученном из этого пула аминокислот. В каждой позиции есть 20 различных опций, которые могут быть включены. Таким образом, общее возможное количество образующихся трипептидов будет 20 × 20 × 20 или 20 ³, что равно 8000 различных вариантов трипептидов! А теперь подумайте, сколько вариантов было бы для небольшого пептида, содержащего 40 аминокислот.Было бы 20 ⁴⁰ вариантов, или ошеломляющие 1,09 X 10 ⁵² возможных вариантов последовательности! Каждый из этих вариантов будет различаться по общей форме белка, поскольку природа боковых цепей аминокислот помогает определить взаимодействие белка с другими остатками в самом белке и с окружающей его средой.

Характер аминокислот по всему белку помогает белку складываться и формировать его трехмерную структуру. Именно эта трехмерная форма требуется для функциональной активности белка (т. Е. форма белка = функция белка ). Для белков, находящихся в водной среде клетки, гидрофобные аминокислоты часто находятся внутри структуры белка, тогда как водолюбивые гидрофильные аминокислоты будут на поверхности, где они могут связываться водородом и взаимодействовать с молекулами воды. Пролин уникален, потому что он имеет единственную R-группу, которая образует циклическую структуру с аминогруппой в основной цепи. Эта циклизация заставляет пролин принимать конформацию цис , а не конформацию транс в основной цепи.Этот сдвиг в структуре часто означает, что пролины представляют собой положения, в которых происходят изгибы или изменения направления внутри белка. Метионин уникален тем, что он служит исходной аминокислотой почти для всех многих тысяч белков, известных в природе. Цистеины содержат тиоловые функциональные группы и, таким образом, могут окисляться другими остатками цистеина с образованием ковалентных дисульфидных связей в структуре белка (рис. 2.14). Дисульфидные мостики добавляют дополнительную стабильность трехмерной структуре и часто требуются для правильного сворачивания и функционирования белка (Рисунок 2.14).

Рисунок 2.14 Дисульфидные связи. Дисульфидные связи образуются между двумя остатками цистеина в пептидной или белковой последовательности или между различными пептидными или белковыми цепями. В приведенном выше примере изображены две пептидные цепи, которые образуют гормон инсулин. Дисульфидные мостики между двумя цепями необходимы для правильного функционирования этого гормона по регулированию уровня глюкозы в крови.

Изображение предоставлено: CNX OpenStax через Wikimedia Commons

Форма и функции белка

Первичная структура каждого белка приводит к уникальному паттерну сворачивания, который характерен для этого конкретного белка.Таким образом, первичная последовательность — это линейный порядок аминокислот, поскольку они связаны вместе в белковой цепи (рис. 2.15). В следующем разделе мы обсудим сворачивание белка, которое приводит к образованию вторичных, третичных, а иногда и четвертичных белковых структур.

Рис. 2.15. Первичная структура белка представляет собой линейную последовательность аминокислот.

(кредит: модификация работы Национального исследовательского института генома человека)

обратно наверх

2.3 Структура вторичного белка

В предыдущем разделе мы отметили жесткость, создаваемую связью CN в амидной связи, когда аминокислоты соединяются друг с другом, и узнали, что это приводит к тому, что R-группы аминокислот благоприятствуют конфромации транс (за исключением пролина, который поддерживает конформацию цис ). Эта жесткость каркаса белка ограничивает потенциал сворачивания и структуру получаемого белка. Однако связи, прикрепленные к α-углероду, могут свободно вращаться и вносить свой вклад в гибкость и уникальные паттерны сворачивания, наблюдаемые внутри белков.Чтобы оценить возможные модели вращения, которые могут возникнуть вокруг α-углерода, обычно измеряются торсионные углы Phi (Φ) и Psi (ψ). Угол кручения Phi (Φ) измеряет вращение вокруг связи α-углерод-азот, оценивая угол между двумя соседними карбонильными атомами углерода, когда вы смотрите прямо вниз по связи α-углерод-азот в плоскость бумаги (рис. 2.16). ). И наоборот, торсионный угол Psi (ψ) измеряет вращение вокруг связи α-углерод-карбонильный углерод, оценивая угол между двумя соседними атомами азота, когда вы смотрите прямо вниз на связь α-углерод-карбонильный углерод (Рисунок 2.16).

Рисунок 2.16 Торсионные углы Phi (Φ) и Psi (ψ). (A) Торсионный угол Phi (Φ) является мерой вращения вокруг связи между α-углеродом и амидным азотом. Он измеряется как угол между двумя карбонильными атомами углерода, примыкающими к связи, показанный на нижней панели. (B) Торсионный угол Psi (ψ) является мерой вращения вокруг связи между α-углеродом и карбонильным углеродом. Он измеряется как угол между двумя атомами азота, примыкающими к связи, показанный на нижней панели.

В то время как связи вокруг α-углерода могут свободно вращаться, предпочтительные торсионные углы ограничены меньшим набором возможностей, поскольку соседние атомы избегают конформаций, которые имеют высокие стерические препятствия, связанные с ними. Г. Рамачандран создал компьютерные модели малых пептидов для определения стабильных конформаций торсионных углов Phi (Φ) и Psi (ψ). С его результатами он создал так называемый график Рамачандрана, который графически отображает области перекрытия наиболее благоприятных углов кручения Phi (Φ) и Psi (ψ) (Рисунок 2.17)

Рисунок 2.17 График Рамачандрана. Благоприятный и очень благоприятный торсионные углы Phi (Φ) и Psi (ψ) обозначены желтым и красным цветом соответственно. Указаны углы связи для общих вторичных белковых структур.

Изображение изменено с: J. Cooper

Внутри каждого белка небольшие участки белка могут принимать специфические повторяющиеся паттерны сворачивания. Эти специфические мотивы или узоры называются вторичной структурой .Двумя наиболее распространенными вторичными структурными особенностями являются альфа-спираль и бета-гофрированный лист (рис. 2.18). Внутри этих структур внутримолекулярные взаимодействия, особенно водородная связь между амином основной цепи и карбонильными функциональными группами, имеют решающее значение для поддержания трехмерной формы.

Рис. 2.18. Вторичные структурные особенности в структуре белка. Правая альфа-спираль и бета-складчатый лист являются общими структурными мотивами, обнаруженными в большинстве белков.Они удерживаются вместе за счет водородной связи между амином и карбонильным кислородом в основной цепи аминокислоты.

Изображение изменено из: The School of Biomedical Sciences Wiki

Альфа-спираль

Для альфа-спиральных структур очень распространена правая спираль, тогда как левые спирали очень редки. Это связано с торсионными углами Phi (Φ) и Psi (ψ), необходимыми для получения левой альфа-спиральной структуры.Чтобы получить правильную ориентацию левой спирали, белку придется складываться и скручиваться под множеством неблагоприятных углов. Таким образом, они не очень распространены в природе.

Для правой альфа-спирали каждый виток спирали содержит 3,6 аминокислотных остатка (рис. 2.19). Группы R (вариантные группы) полипептида выступают из α -спиральной цепи. Основная цепь полипептида образует повторяющуюся спиральную структуру, которая стабилизируется водородными связями между кислородом карбонила и водородом амина.Эти водородные связи возникают с регулярными интервалами, по одной водородной связи на каждую четвертую аминокислоту, и заставляют основную цепь полипептида образовывать спираль. Каждая аминокислота продвигает спираль вдоль своей оси на 1,5 Å. Каждый виток спирали состоит из 3,6 аминокислот; следовательно, шаг спирали составляет 5,4 Å. На спираль приходится в среднем десять аминокислотных остатков. Различные аминокислоты по-разному склонны к образованию α -спирали. Аминокислоты, которые предпочитают принимать спиральные конформации в белках, включают метионин, аланин, лейцин, глутамат и лизин.Пролин и глицин почти не склонны к образованию спиралей.

Рис. 2.19. Структура правой альфа-спирали. (A) Модель шара и рукояти, вид сбоку. Всего требуется 3,6 аминокислоты, чтобы сформировать один виток α -спирали. Водородная связь между кислородом карбонила и азотом 4-й аминокислоты стабилизирует спиральную структуру. На показанной структуре черные атомы представляют собой альфа-углерод, серый — карбонильные углероды, красный — кислород, синий — азот, зеленый — R-группы и светло-фиолетовый — атомы водорода.(B) Расширенный вид сбоку, линейная структура и модель заполнения пространства (C) Расширенный вид сверху, линейная структура и модель заполнения пространства

Изображение A изменено с: Максим Изображение B и C взято: Генри Якубовски

Ключевые моменты об альфа-спирали:

Альфа-спираль более компактна, чем полностью вытянутая полипептидная цепь с углами phi / psi 180 ^o
В белках среднее количество аминокислот в спирали составляет 11, что дает 3 витка.
Левая альфа-спираль, хотя и разрешенная при осмотре графика Рамачандрана, наблюдается редко, поскольку аминокислоты, используемые для построения структуры белка, являются L-аминокислотами и смещены в сторону образования правой спирали. Когда левосторонние спирали все же образуются, они часто имеют решающее значение для правильного сворачивания белка, стабильности белка или непосредственно участвуют в формировании активного центра.

Рисунок 2.20 Левосторонняя структура альфа-спирали. На этой диаграмме левая альфа-спираль, показанная желтым цветом, является частью витка шпильки в структуре белка и стабилизирована двумя дисульфидными мостиками, показанными желтым цветом.

Рисунок из: Annavarapu, S., Nanda, V. (2009) BMC Struct Biol 9, 61

Сердцевина спирали набита плотно. В спирали нет отверстий и пор.
Все R-группы простираются наружу и от оси спирали. R-группы могут быть гидрофильными или гидрофобными и могут располагаться в определенных положениях на спирали, образуя амфипатические области на белке, или полностью гидрофобные спирали могут также проходить через плазматическую мембрану, как показано на рисунке 2.21

Рис. 2.21. Расположение R-групп в альфа-спиральных структурах. R-группы могут быть расположены внутри альфа-спирали для создания амфипатических областей в белке, где гидрофильные остатки расположены с одной стороны спирали, а гидрофобные — с другой, как показано на виде сбоку (A) или сверху вниз ( ДО Н.Э).R-группы также могут быть полностью гидрофобными в альфа-спиралях, охватывающих плазматическую мембрану, как показано на (D).

Рисунок изменен по: Khara, J.S., et al. (2017) Acta Biomat 57: 103-114 и Ryu, H., et al. (2019) Int J Mol Sci 20 (6) 1437

Некоторые аминокислоты чаще встречаются в альфа-спиралях, чем другие. Вот аминокислоты, которые обычно НЕ обнаруживаются в альфа-спиральных структурах: Gly слишком мал и конформационно гибок, чтобы его можно было найти с высокой частотой в альфа-спиралях, в то время как Pro слишком жесткий и в цис -конформация. Pro часто нарушает спиральную структуру, вызывая изгибы белка. Некоторые аминокислоты с боковыми цепями, которые могут связывать Н-связь ( Ser, Asp, и Asn ) и не слишком длинные, по-видимому, действуют как конкуренты донора и акцептора Н-связи основной цепи и дестабилизируют альфа спирали. R-группы с ранним ветвлением, такие как Val и Ile, дестабилизируют альфа-спираль из-за стерических взаимодействий объемных боковых цепей с основной цепью спирали.
Сводная информация о склонностях аминокислот к альфа-спиралям (а также к бета-структуре)
Альфа-кератины, основной компонент волос, кожи, меха, клювов и ногтей, почти полностью представляют собой альфа-спираль.

Jmol: Обновлено Изолированная спираль из антифриза белка Jmol14 (Java) | JSMol (HTML5)

Бета-гофрированный лист:

В β-складчатом листе «складки» образованы водородными связями между атомами в основной цепи полипептидной цепи.Группы R присоединены к атомам углерода и проходят выше и ниже складок складки в конформации trans . Складчатые сегменты выстраиваются параллельно или антипараллельно друг другу, а водородные связи образуются между частично положительным атомом азота в аминогруппе и частично отрицательным атомом кислорода в карбонильной группе остова пептида (рис. 2.21).

Рисунок 2.21 Структура листа с бета-гофрировкой. β-гофрированный лист может быть ориентирован в параллельной или антипараллельной ориентации, как показано на (A) выше, с β-гофрированным листом, представленным красными стрелками в виде ленты.Направление стрелки указывает ориентацию белка, при этом стрелка проходит в направлении от N к C. Водородная связь между карбонилом основной цепи и функциональными аминогруппами основной цепи стабилизировала как антипараллельные (B слева), так и параллельные (B справа) β-складчатые листовые структуры.

Изображение (A) с: Xenoblast Изображение (B) с: Fvasconcellos

Другие мотивы вторичной структуры:

Другие важные вторичные структуры включают витков, петель, шпильки и гибкие линкеры .Существует множество различных классификаций витков в структуре белка, включая α-витков, β-витков, γ-витков, δ-витков и π-витков . β-витки (наиболее распространенная форма) обычно содержат четыре аминокислотных остатка (рис. 2.22). Пролин и глицин обычно встречаются в поворотных мотивах, поскольку цис-конформация пролина способствует более резким конформационным изгибам, в то время как минимальная боковая цепь глицина позволяет более плотно упаковывать аминокислоты, чтобы способствовать структуре поворота.

Рис. 2.22. Схема β-витков типа I и II.

Фотография из: Muskid

ω-петля — это универсальный термин для более длинных, расширенных или нерегулярных петель без фиксированной внутренней водородной связи. Шпилька , , , — это особый случай поворота, при котором направление основной цепи белка меняется на противоположное и фланкирующие элементы вторичной структуры взаимодействуют. Например, шпилька для волос beta соединяет две антипараллельные β-нити с водородными связями.Иногда повороты обнаруживаются внутри гибких линкеров или петель, соединяющих белковые домены. Линкерные последовательности различаются по длине и обычно богаты полярными незаряженными аминокислотами. Гибкие линкеры позволяют соединительным доменам свободно скручиваться и вращаться, чтобы рекрутировать своих связывающих партнеров через динамику белковых доменов.

обратно наверх

2.4 Супервторичная структура и белковые мотивы

Между вторичной структурой и третичной структурой белков находятся более крупные трехмерные особенности, которые были идентифицированы во множестве различных белковых структур.Они известны как супервторичная структура и как белок мотивы . Супервторичная структура обычно состоит из двух вторичных структур, связанных вместе витком, и включает спираль-виток-спираль, спираль-петля-спираль, α-α-углы, β-β-углы и β-шпилька-β (рис. 2.23).

Рисунок 2.23 Примеры сверхвторичных структур. (A) β-шпилька-β-структуры характеризуются резким поворотом шпильки, который не нарушает водородные связи двух β-складчатых листовых структур.(B) Предполагаемая структура спирали-поворот-спираль белка Taspase1, (C) угловая структура α-α, присутствующая в белке Myoglobin.

Изображение A предоставлено: Isabella Daidone Изображение B: Johannes van den Boom, et al. (2016) PLosONE 11 (3): e0151431

Изображение C изменено с: Belles14104

Белковые мотивы представляют собой более сложные структуры, созданные из вторичных и сверхвторичных структурных компонентов, которые являются повторяющимися модальностями, визуализируемыми во многих белковых структурах.

Бета-нити имеют тенденцию закручиваться в правильном направлении, чтобы минимизировать конформационную энергию. Это приводит к образованию интересных структурных мотивов, обнаруженных во многих типах белков. Две из этих структур включают скрученные листы или опоры, а также бета-стволы (рис. 2.24)

Рис. 2.24. Общие структурные мотивы бета-нитей. (A) Скрученный лист для правой руки, вид сверху и сбоку, (B) Вид сбоку бета-ствола и (C) Вид сверху бета-ствола

Автор изображения: Генри Якубовски

Структурные мотивы могут выполнять определенные функции в белках, такие как обеспечение связывания субстратов или кофакторов.Например, складка Россмана отвечает за связывание с кофакторами нуклеотидов, такими как никотинамидадениндинуклеотид (NAD ⁺) (рис. 2.25). Складка Россмана состоит из шести параллельных бета-нитей, которые образуют протяженный бета-лист. Первые три нити соединены α-спиралями, в результате чего образуется структура бета-альфа-бета-альфа-бета. Этот образец дублируется один раз, чтобы получить перевернутый тандемный повтор, содержащий шесть нитей. В целом жилы расположены в порядке 321456 (1 = N-концевой, 6 = C-концевой).Пять многонитевых складок, подобных Россманну, расположены в порядке 32145. ^{Общая третичная структура складки напоминает трехслойный сэндвич, в котором начинка состоит из удлиненного бета-листа, а два ломтика хлеба образованы соединяющимися параллельными альфами. спирали.}

Рис. 2.25. Фолд Россмана. (A) Структура никотинамидадениндинуклеотида (NAD ⁺) (B) Мультяшная диаграмма складки Россмана (спирали A-F красные и нити 1-6 желтые) из E.coli фермент малатдегидрогеназа. Показано, что кофактор NAD ⁺ связывается как молекула, заполняющая пространство. (C) Схематическая диаграмма шестицепочечной складки Россмана.

Изображение изменено с: Boghog

Одной из особенностей складки Россмана является ее специфичность связывания кофакторов. Наиболее консервативный сегмент складок Россмана — это первый бета-альфа-бета сегмент. Поскольку этот сегмент находится в контакте с ADP-частью динуклеотидов, таких как FAD, NAD и NADP, его также называют «ADP-связывающей бета-бета складкой».

Интересно, что подобные структурные мотивы не всегда имеют общего эволюционного предка и могут возникать в результате конвергентной эволюции. Так обстоит дело с TIM Barrel, консервативной белковой складкой, состоящей из восьми α-спиралей и восьми параллельных β-цепей, которые чередуются вдоль пептидного остова. Структура названа в честь триозофосфатизомеразы, консервативного метаболического фермента. Бочки TIM — одна из самых распространенных белковых складок. Одна из самых интригующих особенностей представителей этого класса белков заключается в том, что хотя все они демонстрируют одну и ту же третичную складку, между ними очень мало сходства последовательностей.По крайней мере, 15 различных семейств ферментов используют этот каркас для создания соответствующей геометрии активного сайта, всегда на С-конце восьми параллельных бета-цепей цилиндра.

Рисунок 2.26 Ствол TIM. цилиндров TIM считаются α / β-складками белка, потому что они включают в себя чередующийся паттерн α-спиралей и β-цепей в одном домене. В цилиндре TIM спирали и нити (обычно по 8 каждой) образуют соленоид, который изгибается и замыкается в форме пончика, топологически известной как тороид.Параллельные β-нити образуют внутреннюю стенку бублика (следовательно, β-бочонок), тогда как α-спирали образуют внешнюю стенку бублика. Каждая β-нить соединяется со следующей соседней нитью в цилиндре через длинную правую петлю, которая включает одну из спиралей, так что раскрашивание ленты N-C на виде сверху (A) происходит в радужном порядке вокруг бочка. Ствол TIM можно также рассматривать как состоящий из 8 перекрывающихся правосторонних супервторичных структур β-α-β, как показано на виде сбоку (B).

Изображение изменено с: WillowW

Хотя ленточная диаграмма TIM Barrel показывает отверстие в центральном ядре белка, боковые цепи аминокислот на этом изображении не показаны (рис. 2.26). Ядро белка на самом деле плотно упаковано, в основном с объемными гидрофобными аминокислотными остатками, хотя необходимо несколько глицинов, чтобы дать пространство для маневрирования сильно ограниченному центру из 8 приблизительных повторов, чтобы соответствовать друг другу. В упаковочных взаимодействиях между цепями и спиралями также преобладает гидрофобность, и разветвленные алифатические остатки валина, лейцина и изолейцина составляют около 40% от общего количества остатков в β-цепях.

По мере того, как наши знания о бесчисленном множестве структурных мотивов, обнаруженных в сокровищнице природы белковых структур, продолжают расти, мы продолжаем понимать, как структура белка связана с функцией, и мы можем лучше охарактеризовать вновь приобретенные последовательности белка, используя in silico технологии.

обратно наверх

2,5 Структура третичного и четвертичного белка

Полная трехмерная форма всего белка (или сумма всех вторичных структурных мотивов) известна как третичная структура белка и является уникальной и определяющей особенностью этого белка (Рисунок 2.27). В первую очередь, взаимодействия между группами R создают сложную трехмерную третичную структуру белка. Природа групп R, обнаруженных в задействованных аминокислотах, может противодействовать образованию водородных связей, описанных для стандартных вторичных структур, таких как альфа-спираль. Например, группы R с одинаковыми зарядами отталкиваются друг от друга, а группы с разными зарядами притягиваются друг к другу (ионные связи). Незаряженные неполярные боковые цепи могут образовывать гидрофобные взаимодействия.Взаимодействие между боковыми цепями цистеина может приводить к образованию дисульфидных связей.

Рисунок 2.27. Структура третичного белка. Третичная структура белков определяется множеством химических взаимодействий. К ним относятся гидрофобные взаимодействия, ионные связи, водородные связи и дисульфидные связи.

Изображение предоставлено: School of Biomedical Sciences Wiki

Все эти взаимодействия, сильные и слабые, определяют окончательную трехмерную форму белка.Когда белок теряет свою трехмерную форму, он обычно больше не функционирует.

В природе некоторые белки образованы из нескольких полипептидов, также известных как субъединицы, и взаимодействие этих субъединиц образует четвертичную структуру . Слабые взаимодействия между субъединицами помогают стабилизировать общую структуру. Например, инсулин (глобулярный белок) имеет комбинацию водородных и дисульфидных связей, из-за которых он в основном собирается в шар.Инсулин начинается как единый полипептид и теряет некоторые внутренние последовательности во время клеточного процессинга, которые образуют две цепи, удерживаемые вместе дисульфидными связями, как показано на рисунке 2.14. Затем три из этих структур группируются, образуя неактивный гексамер (рис. 2.28). Гексамерная форма инсулина — это способ для организма хранить инсулин в стабильной и неактивной конформации, чтобы он был доступен для высвобождения и реактивации в мономерной форме.

Рисунок 2.28 Гормон инсулина — хороший пример четвертичной структуры. Инсулин вырабатывается и хранится в организме в виде гексамера (единицы из шести молекул инсулина), в то время как активной формой является мономер. Гексамер представляет собой неактивную форму с долговременной стабильностью, которая служит средством защиты высокореактивного инсулина, но при этом остается легкодоступным.

Рисунок: Исаак Йонемото

Прогнозирование паттерна сворачивания белка на основе его первичной последовательности — чрезвычайно сложная задача из-за присущей гибкости аминокислотным остаткам, которые можно использовать для образования различных вторичных признаков.Как описано Fujiwara и др., Классификация SCOP (структурная классификация белков) и SCOPe (расширенная версия) являются основными базами данных, предоставляющими подробные и всесторонние описания всех известных структур белков. Классификация SCOP основана на иерархических уровнях: первые два уровня, семейство и суперсемейство , описывают близкие и дальние эволюционные отношения, тогда как третий, крат , описывает геометрические отношения и структурные мотивы внутри белка.В рамках схемы складчатой классификации большинство белков отнесено к одному из четырех структурных классов: (1) все α-спирали, (2) все β-листы, (3) α / β для белков с дисперсными структурами и (4) α + β для белков с участками, в которых преобладает тот или иной тип паттерна.

На основании их формы, функции и местоположения белки в широком смысле могут быть охарактеризованы как волокнистые, глобулярные, мембранные или неупорядоченные.

Волокнистые белки

Волокнистые белки характеризуются удлиненными белковыми структурами.Эти типы белков часто объединяются в филаменты или пучки, образуя структурные каркасы в биологических системах. У животных два наиболее распространенных семейства волокнистых белков — это α-кератин и коллаген.

α-кератин

α-кератин — ключевой структурный элемент, из которого состоят волосы, ногти, рога, когти, копыта и внешний слой кожи. Благодаря своей плотно намотанной структуре, он может функционировать как один из самых прочных биологических материалов и находить различное применение у млекопитающих, от хищных когтей до волос для тепла.α-кератин синтезируется путем биосинтеза белка с использованием транскрипции и трансляции, но когда клетка созревает и наполняется α-кератином, она умирает, создавая прочную несосудистую единицу ороговевшей ткани.

Первые последовательности α-кератинов были определены Ханукоглу и Фуксом. Эти последовательности показали, что существует два различных, но гомологичных семейства кератинов, которые были названы кератином типа I и кератином типа II. У человека 54 гена кератина, 28 из которых кодируют тип I, а 26 — тип II.^{Белки типа I являются кислыми, что означает, что они содержат больше кислых аминокислот, таких как аспарагиновая кислота, в то время как белки типа II являются основными, что означает, что они содержат больше основных аминокислот, таких как лизин. Эта дифференциация особенно важна для α-кератинов, потому что при синтезе его димера субъединицы, спиральной спирали , одна белковая спираль должна быть типа I, а другая — типа II (рис. 2.29). Даже в пределах типа I и II есть кислые и основные кератины, которые особенно дополняют друг друга в каждом организме.Например, в коже человека K5, α-кератин типа II, соединяется в основном с K14, α-кератином I типа, с образованием комплекса α-кератина клеточного слоя эпидермиса.}

Димеры Coiled-coil затем собираются в протофиламенты, очень стабильный левосторонний сверхспиральный мотив, который далее мультимеризуется, образуя филаменты, состоящие из множества копий мономеров кератина (рис. 2.29). Основная сила, которая удерживает структуры coiled-coil, связанные друг с другом, — это гидрофобные взаимодействия между аполярными остатками вдоль спиральных сегментов кератина.

Рисунок 2.29. Формирование промежуточной нити. Промежуточные филаменты состоят из супспирального комплекса α-кератина. Первоначально два мономера кератина (A) образуют структуру димера спиральной спирали (B) Два димера спиральной спирали соединяются, образуя шахматный тетрамер (C), тетрамеры начинают соединяться вместе (D), в конечном итоге формируя лист из восьми тетрамеров (E ). Затем лист из восьми тетрамеров скручивают в левую спираль, образуя конечную промежуточную нить (E). Электронная микрофотография промежуточной нити показана в верхнем левом углу.

Автор изображения: Правительство США

Коллаген

Волокнистый белок Коллаген является наиболее распространенным белком у млекопитающих, составляя от 25% до 35% всего белка в организме. Он находится преимущественно во внеклеточном пространстве в различных соединительных тканях организма. Коллаген содержит уникальную четвертичную структуру из трех белковых цепей, соединенных вместе, образуя тройную спираль.В основном он находится в фиброзных тканях, таких как сухожилия, связки и кожа.

В зависимости от степени минерализации коллагеновые ткани могут быть жесткими (кость), податливыми (сухожилия) или иметь градиент от жесткого к податливому (хрящ). Его также много в роговице, кровеносных сосудах, кишечнике, межпозвонковых дисках и дентине зубов. В мышечной ткани он служит основным компонентом эндомизия. Коллаген составляет от одного до двух процентов мышечной ткани и составляет 6% веса сильных сухожильных мышц.Фибробласт — наиболее распространенная клетка, вырабатывающая коллаген. Желатин, который используется в пище и промышленности, представляет собой необратимо гидролизованный коллаген. Кроме того, в качестве пищевых добавок используются порошки частично или полностью гидролизованного коллагена. Коллаген имеет множество медицинских применений при лечении костей и кожи.

Название коллаген происходит от греческого ( kólla ), что означает «клей», и суффикса -gen , что означает «производство». ^{Это относится к раннему использованию соединения в процессе кипячения кожи и сухожилий лошадей и других животных для получения клея.}

Более 90% коллагена в организме человека относится к типу I. Однако по состоянию на 2011 год было идентифицировано, описано и разделено на несколько групп в соответствии с формируемой ими структурой 28 типов коллагена. Пять наиболее распространенных типов:

Тип I: кожа, сухожилие, сосудистая сеть, органы, кость (основной компонент органической части кости)
Тип II: хрящ (основной коллагеновый компонент хряща)
Тип III: сетчатый (основной компонент ретикулярных волокон), обычно встречается вместе с типом I
Тип IV: образует базальную пластинку, секретируемый эпителием слой базальной мембраны
Тип V: клеточные поверхности, волосы и плацента

Здесь мы сосредоточимся на уникальных свойствах коллагена типа I.Коллаген I типа имеет необычный аминокислотный состав и последовательность:

Глицин присутствует почти в каждом третьем остатке.
Пролин составляет около 17% коллагена.
Коллаген содержит две необычные производные аминокислоты, не вставленные непосредственно во время трансляции. Эти аминокислоты находятся в определенных местах относительно глицина и посттрансляционно модифицируются различными ферментами, оба из которых требуют витамина С в качестве кофактора (рис. 2.30).
Гидроксипролин, производный от пролина
Гидроксилизин, полученный из лизина — в зависимости от типа коллагена различное количество гидроксилизинов гликозилировано (в основном с присоединенными дисахаридами).

Рисунок 2.30. Гидроксилирование пролина и лизина во время посттрансляционной модификации коллагена типа I. Ферменты пролилгидроксилаза и лизилгидроксилаза необходимы для гидроксилирования остатков пролина (A) и лизина (B) соответственно. (Примечание: хотя положение 3 показано выше, пролиловые остатки альтернативно могут быть гидроксилированы в положении 4). Ферменты гидроксилазы модифицируют аминокислотные остатки после того, как они были включены в белок в качестве посттрансляционной модификации, и требуют витамина С (аскорбата) в качестве кофактора.(C) Дальнейшая модификация остатков гидроксилизина путем гликозилирования может привести к включению дисахарида (галактоза-глюкоза) в гидрокси-кислород.

Большинство коллагена образуется аналогичным образом. Процесс синтеза коллагена типа I описан ниже и демонстрирует сложность сворачивания и обработки белка (рис. 2.31).

Внутри ячейки
Два типа альфа-цепей образуются во время трансляции на рибосомах вдоль шероховатого эндоплазматического ретикулума (RER): альфа-1 и альфа-2 цепи.Эти пептидные цепи (известные как препроколлаген) имеют регистрирующие пептиды на каждом конце и сигнальный пептид.
Полипептидные цепи высвобождаются в просвет RER.
Сигнальные пептиды расщепляются внутри RER, и теперь эти цепи известны как про-альфа-цепи.
Внутри просвета происходит гидроксилирование аминокислот лизина и пролина. Этот процесс зависит от кофактора аскорбиновой кислоты (витамина С).
Происходит гликозилирование определенных остатков гидроксилизина.
Тройная альфа-спиральная структура формируется внутри эндоплазматического ретикулума из двух цепей альфа-1 и одной цепи альфа-2.
Проколлаген отправляется в аппарат Гольджи, где он упаковывается и секретируется путем экзоцитоза.
Вне камеры
Регистрационные пептиды расщепляются, а тропоколлаген образуется проколлагеновой пептидазой.
Множественные молекулы тропоколлагена образуют фибриллы коллагена посредством ковалентного сшивания (альдольная реакция) лизилоксидазой, которая связывает остатки гидроксилизина и лизина.Множественные коллагеновые фибриллы образуют коллагеновые волокна.
Коллаген может быть прикреплен к клеточным мембранам через несколько типов белков, включая фибронектин, ламинин, фибулин и интегрин.

Рисунок 2.31. Синтез коллагена типа I. Полипептидные цепи синтезируются в эндоплазматическом ретикулуме и высвобождаются в просвет, где они гидроксилируются и гликозилируются. Тройная спираль проколлагена образуется и транспортируется через аппарат Гольджи, где подвергается дальнейшей обработке.Проколлаген секретируется во внеклеточный матрикс, где расщепляется на тропоколлаген. Тропоколлаген собирается в коллагеновые фибриллы, где происходит сшивание и водородные связи с образованием конечного коллагенового волокна.

Изображение изменено: E.V. Вонг и Британская энциклопедия

Дефицит витамина С вызывает цингу, серьезное и болезненное заболевание, при котором дефектный коллаген препятствует образованию прочной соединительной ткани. Десны портятся и кровоточат, с потерей зубов; кожа меняет цвет, а раны не заживают.До 18 века это состояние было печально известно среди длительных военных, особенно военно-морских, экспедиций, во время которых участников лишали продуктов, содержащих витамин С.

Аутоиммунное заболевание, такое как красная волчанка или ревматоидный артрит, может поражать здоровые коллагеновые волокна. Кортизол стимулирует расщепление коллагена до аминокислот, предполагая, что стресс может усугубить эти болезненные состояния.

Многие бактерии и вирусы выделяют факторы вирулентности, такие как фермент коллагеназа, который разрушает коллаген или препятствует его производству.

обратно наверх

Глобулярные белки

Глобулярные белки или сферопротеины представляют собой сферические («шарообразные») белки и являются одним из распространенных типов белков. Глобулярные белки в некоторой степени растворимы в воде (образуют коллоиды в воде), в отличие от волокнистых или мембранных белков. Существует несколько классов складок глобулярных белков, поскольку существует множество различных архитектур, которые могут складываться в примерно сферическую форму.

Термин глобин может более конкретно относиться к белкам, включая глобиновую складку. Глобиновая складка представляет собой обычную трехмерную складку в белках и определяет суперсемейство глобиноподобных белков (рис. 2.32). Эта складка обычно состоит из восьми альфа-спиралей, хотя некоторые белки имеют дополнительные продолжения спиралей на концах. Глобиновая складка встречается в одноименных семействах белков глобина: гемоглобинах и миоглобинах, а также в фикоцианинах.Поскольку миоглобин был первым белком, структура которого была решена, глобиновая складка была, таким образом, первой обнаруженной белковой складкой. Поскольку глобиновая складка содержит только спирали, она классифицируется как полностью альфа-белковая складка.

Рисунок 2.32 Глобиновая складка. (A) Пример глобиновой складки, переносящего кислород белка миоглобина (PBD ID 1MBA) из моллюска Aplysia limacina. (B) Структура тетрамерного белка гемоглобина, содержащего в общей сложности четыре глобиновых складки.

Изображение A: Википедия Изображение B: Zephyris

Термин глобулярный белок довольно старый (датируется, вероятно, 19-м веком) и теперь несколько архаичен, учитывая сотни тысяч белков и более элегантный и описательный словарь структурных мотивов. Сферическая структура индуцируется третичной структурой белка. Неполярные (гидрофобные) аминокислоты молекулы связаны внутри молекулы, тогда как полярные (гидрофильные) аминокислоты связаны снаружи, что позволяет диполь-дипольным взаимодействиям с растворителем, что объясняет растворимость молекулы.

В отличие от волокнистых белков, которые выполняют преобладающую структурную функцию, глобулярные белки могут действовать как:

Ферменты, катализируя органические реакции, происходящие в организме в мягких условиях и с высокой специфичностью. Эту роль выполняют разные эстеразы.
Посланники, передающие сообщения для регулирования биологических процессов. Эту функцию выполняют гормоны, например, инсулин и т. Д.
Транспортеры других молекул через мембраны
Запасы аминокислот.
Регуляторные роли также выполняют глобулярные белки, а не волокнистые белки.
Структурные белки, например, актин и тубулин, которые являются глобулярными и растворимыми как мономеры, но полимеризуются с образованием длинных жестких волокон

Многие из белков, которые будут подробно описаны в следующих главах, относятся к этому классу белков.

Мембранные белки

Мембранные белки — это белки, которые являются частью биологических мембран или взаимодействуют с ними.Они включают: 1) интегральные мембранные белки, которые являются частью мембраны или постоянно прикреплены к ней, и 2) периферические мембранные белки, которые временно прикрепляются к мембране через интегральные белки или липидный бислой. ^{Интегральные мембранные белки далее классифицируются как трансмембранные белки, которые проходят через мембрану, или интегральные монотопные белки, которые прикрепляются только к одной стороне мембраны.}

Мембранные белки, такие как растворимые глобулярные белки, волокнистые белки и неупорядоченные белки, являются обычными.^{Обладая символической важностью в медицине, мембранные белки являются мишенью для более 50% всех современных лекарственных препаратов. Подсчитано, что 20–30% всех генов в большинстве геномов кодируют мембранные белки. По сравнению с другими классами белков, определение структур мембранных белков остается проблемой в значительной степени из-за сложности создания экспериментальных условий, которые могут сохранить правильную конформацию белка в изоляции от его естественной среды (рис. 2.33).}

Мембранные белки выполняют множество функций, жизненно важных для выживания организмов:

Белки мембранных рецепторов передают сигналы между внутренней и внешней средой клетки.
Транспортные белки перемещают молекулы и ионы через мембрану. Их можно разделить на категории в соответствии с базой данных классификации транспортеров.
Мембранные ферменты могут обладать многими видами активности, такими как оксидоредуктаза, трансфераза или гидролаза.
Молекулы клеточной адгезии позволяют клеткам узнавать друг друга и взаимодействовать.Например, белки, участвующие в иммунном ответе.

Рис. 2.33. Схематическое изображение трансмембранных белков. 1. одиночная трансмембранная α-спираль (битопический мембранный белок) 2. политопный трансмембранный α-спиральный белок 3. политопный трансмембранный β-листовой белок. Мембрана представлена светло-коричневым цветом.

Интегральные мембранные белки постоянно прикреплены к мембране. Такие белки можно отделить от биологических мембран только с помощью детергентов, неполярных растворителей или иногда денатурирующих агентов.Их можно классифицировать в зависимости от их отношения к бислою:

Интегральные политопные белки — это трансмембранные белки, которые проходят через мембрану более одного раза. Эти белки могут иметь различную трансмембранную топологию. Эти белки имеют одну из двух структурных архитектур:
белков спирального пучка, которые присутствуют во всех типах биологических мембран;
бета-стволовых белков, которые обнаруживаются только во внешних мембранах грамотрицательных бактерий, а также в наружных мембранах митохондрий и хлоропластов.
Битопические белки — это трансмембранные белки, которые проходят через мембрану только один раз. Трансмембранные спирали из этих белков имеют значительно отличающиеся распределения аминокислот от трансмембранных спиралей политопных белков.
Интегральные монотопные белки — это интегральные мембранные белки, которые прикреплены только к одной стороне мембраны и не охватывают весь путь.

Рисунок 2.34 Схематическое изображение различных типов взаимодействия между монотопными мембранными белками и клеточной мембраной. 1. взаимодействие амфипатической α-спирали, параллельной плоскости мембраны (плоская спираль мембраны) 2. взаимодействие гидрофобной петлей 3. взаимодействие ковалентно связанного липида мембраны ( липидирование ) 4. электростатическое или ионное взаимодействие с мембранные липиды.

Автор изображения: : Foobar

Белки периферической мембраны временно прикрепляются либо к липидному бислою, либо к интегральным белкам за счет комбинации гидрофобных, электростатических и других нековалентных взаимодействий.Периферические белки диссоциируют после обработки полярным реагентом, например раствором с повышенным pH или высокой концентрацией соли.

Интегральные и периферические белки могут быть посттрансляционно модифицированы с добавлением жирных кислот, диацилглицериновых или пренильных цепей или GPI (гликозилфосфатидилинозитол), которые могут быть закреплены в липидном бислое.

Неупорядоченные белки

Внутренне неупорядоченный белок ( IDP ) — это белок, не имеющий фиксированной или упорядоченной трехмерной структуры (Рисунок 2.35). IDP охватывают спектр состояний от полностью неструктурированного до частично структурированного и включают случайные клубки, (предварительно) расплавленные глобулы и большие многодоменные белки, соединенные гибкими линкерами. Они составляют один из основных типов белков (наряду с глобулярными, волокнистыми и мембранными белками).

Рис. 2.35. Конформационная гибкость в белке SUMO-1 (PDB: 1a5r). Центральная часть показывает относительно упорядоченную структуру. Напротив, N- и C-концевые области (левая и правая соответственно) демонстрируют «внутреннее нарушение», хотя короткая спиральная область сохраняется в N-концевом хвосте.Были преобразованы десять альтернативных моделей ЯМР. Элементы вторичной структуры: α-спирали (красные), β-тяжи (синие стрелки).

Автор изображения: Лукаш Козловски

Открытие IDP бросило вызов традиционной парадигме структуры белка, согласно которой функция белка зависит от фиксированной трехмерной структуры. Эта догма была поставлена под сомнение в течение последних двадцати лет из-за растущего количества данных из различных областей структурной биологии, предполагающих, что динамика белков может иметь большое значение для таких систем.Несмотря на отсутствие стабильной структуры, IDP представляют собой очень большой и функционально важный класс белков. В некоторых случаях IDP могут принимать фиксированную трехмерную структуру после связывания с другими макромолекулами. В целом, IDP во многом отличаются от структурированных белков и, как правило, обладают различными свойствами с точки зрения функции, структуры, последовательности, взаимодействий, эволюции и регуляции.

В 1930-1950-х годах первые структуры белка были решены с помощью кристаллографии белков.Эти ранние структуры предполагали, что фиксированная трехмерная структура может обычно требоваться для обеспечения биологических функций белков. Утверждая, что белки имеют только одну однозначно определенную конфигурацию, Мирски и Полинг не признали, что работа Фишера поддержала бы их тезис с его моделью «Замок и ключ» (1894). Эти публикации закрепили центральную догму молекулярной биологии в том, что последовательность определяет структуру, которая, в свою очередь, определяет функцию белков.В 1950 году Каруш написал о «конфигурационной адаптивности», что противоречит всем предположениям и исследованиям XIX века. Он был убежден, что белки имеют более одной конфигурации на одном уровне энергии и могут выбирать одну при связывании с другими субстратами. В 1960-х годах парадокс Левинталя предположил, что систематический конформационный поиск длинного полипептида вряд ли приведет к единственной свернутой структуре белка в биологически релевантных временных масштабах (то есть от секунд до минут). Любопытно, что для многих (небольших) белков или белковых доменов можно наблюдать относительно быструю и эффективную рефолдинг in vitro .Как указано в «Догме Анфинсена» 1973 г., фиксированная трехмерная структура этих белков уникально кодируется в их первичной структуре (аминокислотной последовательности), является кинетически доступной и стабильной в ряде (близких) физиологических условий и, следовательно, может рассматриваться как нативное состояние таких «упорядоченных» белков.

В последующие десятилетия, однако, многие крупные белковые области не могли быть отнесены к рентгеновским наборам данных, что указывает на то, что они занимают несколько позиций, которые усредняются на картах электронной плотности.Отсутствие фиксированных уникальных положений относительно кристаллической решетки предполагало, что эти области были «неупорядоченными». Спектроскопия ядерного магнитного резонанса белков также продемонстрировала наличие больших гибких линкеров и концов во многих решенных структурных ансамблях. Сейчас общепринято, что белки существуют как ансамбль подобных структур с некоторыми областями более ограниченными, чем другие. Внутренне неструктурированные белки (IUP) занимают крайний конец этого спектра гибкости, тогда как IDP также включают белки со значительной тенденцией к локальной структуре или гибкими многодоменными сборками.Эти высокодинамичные неупорядоченные области белков впоследствии были связаны с функционально важными явлениями, такими как аллостерическая регуляция и ферментативный катализ.

Многие неупорядоченные белки обладают аффинностью связывания со своими рецепторами, регулируемыми посттрансляционной модификацией, поэтому было высказано предположение, что гибкость неупорядоченных белков облегчает различные конформационные требования для связывания модифицирующих ферментов, а также их рецепторов. Внутреннее нарушение особенно обогащено белками, участвующими в передаче клеточных сигналов, транскрипции и ремоделировании хроматина.

Гибкие линкеры

Неупорядоченные области часто встречаются в виде гибких линкеров или петель, соединяющих домены. Линкерные последовательности сильно различаются по длине, но обычно богаты полярными незаряженными аминокислотами. Гибкие линкеры позволяют соединяющим доменам свободно скручиваться и вращаться, чтобы рекрутировать своих связывающих партнеров через динамику белковых доменов. Они также позволяют своим партнерам по связыванию вызывать более крупномасштабные конформационные изменения с помощью аллостерии на большие расстояния.

Линейные мотивы

Линейные мотивы — это короткие неупорядоченные сегменты белков, которые опосредуют функциональные взаимодействия с другими белками или другими биомолекулами (РНК, ДНК, сахарами и т. Д.).). Многие роли линейных мотивов связаны с клеточной регуляцией, например, с контролем формы клеток, субклеточной локализацией отдельных белков и регулируемым обменом белков. Часто посттрансляционные модификации, такие как фосфорилирование, настраивают сродство (не редко на несколько порядков величины) отдельных линейных мотивов для специфических взаимодействий. В отличие от глобулярных белков IDP не имеют пространственно расположенных активных карманов. Тем не менее, в 80% IDP (~ 3 дюжины), подвергнутых детальной структурной характеристике с помощью ЯМР, присутствуют линейные мотивы, называемые PreSMos (предварительно структурированные мотивы), которые являются временными вторичными структурными элементами, примированными для распознавания мишени.В нескольких случаях было продемонстрировано, что эти временные структуры становятся полными и стабильными вторичными структурами, например спиралями, после связывания мишени. Следовательно, PreSMos являются предполагаемыми активными сайтами IDP.

Фальцовка и переплет с сопряжением

Многие неструктурированные белки претерпевают переходы в более упорядоченные состояния при связывании со своими мишенями. Спаренная укладка и связывание могут быть локальными и включать только несколько взаимодействующих остатков, или они могут включать весь домен белка.Недавно было показано, что спаренная укладка и связывание позволяют захоронить большую площадь поверхности, что было бы возможно только для полностью структурированных белков, если бы они были намного больше. Более того, определенные неупорядоченные области могут служить «молекулярными переключателями» в регулировании определенной биологической функции, переключаясь на упорядоченную конформацию при молекулярном распознавании, например, при связывании малых молекул, связывании ДНК / РНК, ионных взаимодействиях.

Нарушение связанного состояния (нечеткие комплексы)

Внутренне неупорядоченные белки могут сохранять свою конформационную свободу, даже если они специфически связываются с другими белками.Структурный беспорядок в связанном состоянии может быть статическим или динамическим. В нечетких комплексах структурная множественность необходима для функционирования, и манипулирование связанной неупорядоченной областью изменяет активность. Конформационный ансамбль комплекса модулируется посредством посттрансляционных модификаций или белковых взаимодействий. Специфичность ДНК-связывающих белков часто зависит от длины нечетких областей, которая варьируется путем альтернативного сплайсинга. Внутренне неупорядоченные белки адаптируют множество различных структур in vivo в соответствии с условиями клетки, создавая структурный или конформационный ансамбль.

Следовательно, их структуры сильно функционально связаны. Однако только несколько белков полностью неупорядочены в своем естественном состоянии. Нарушение в основном обнаруживается в внутренне неупорядоченных областях (IDR) внутри хорошо структурированного белка. Термин «внутренне неупорядоченный белок» (IDP), следовательно, включает белки, которые содержат IDR, а также полностью неупорядоченные белки.

Наличие и вид белкового нарушения кодируется его аминокислотной последовательностью.В целом, IDP характеризуются низким содержанием объемных гидрофобных аминокислот и высокой долей полярных и заряженных аминокислот, обычно называемой низкой гидрофобностью. Это свойство приводит к хорошему взаимодействию с водой. Кроме того, высокие чистые заряды способствуют беспорядку из-за электростатического отталкивания, возникающего из-за одинаково заряженных остатков. ^{Таким образом, неупорядоченные последовательности не могут в достаточной степени скрыть гидрофобное ядро, чтобы сложиться в стабильные глобулярные белки. В некоторых случаях гидрофобные кластеры в неупорядоченных последовательностях дают ключи для идентификации областей, которые подвергаются сопряженной укладке и связыванию (см. Биологические роли).}

Многие неупорядоченные белки обнаруживают области без какой-либо регулярной вторичной структуры. Эти области можно назвать гибкими по сравнению со структурированными петлями. В то время как последние являются жесткими и содержат только один набор углов Рамачандрана, IDP включают несколько наборов углов. Термин гибкость также используется для хорошо структурированных белков, но описывает другое явление в контексте неупорядоченных белков. Гибкость структурированных белков связана с равновесным состоянием, в то время как у ВПЛ это не так.Многие неупорядоченные белки также обнаруживают последовательности низкой сложности, то есть последовательности с избыточным представлением нескольких остатков. В то время как последовательности низкой сложности являются сильным признаком нарушения, обратное не обязательно верно, то есть не все неупорядоченные белки имеют последовательности низкой сложности. Неупорядоченные белки имеют низкое содержание предсказанной вторичной структуры.

обратно наверх

2.6 Сворачивание, денатурация и гидролиз белков

Сворачивание белка — это физический процесс, посредством которого белковая цепь приобретает свою естественную трехмерную структуру, конформацию, которая обычно является биологически функциональной, быстрым и воспроизводимым образом (Рисунок 2.36). Это физический процесс, с помощью которого полипептид сворачивается в свою характерную и функциональную трехмерную структуру из случайного клубка. Каждый белок существует в виде развернутого полипептида или случайной спирали при трансляции из последовательности мРНК в линейную цепочку аминокислот. У этого полипептида отсутствует какая-либо стабильная (долговечная) трехмерная структура (левая часть первого рисунка). Поскольку полипептидная цепь синтезируется рибосомой, линейная цепь начинает складываться в свою трехмерную структуру.Сворачивание начинает происходить даже при трансляции полипептидной цепи. Аминокислоты взаимодействуют друг с другом, образуя четко определенную трехмерную структуру, свернутый белок (правая часть рисунка), известный как нативное состояние. Полученная трехмерная структура определяется аминокислотной последовательностью или первичной структурой (догма Анфинсена).

Рисунок 2.36 Белок до и после сворачивания

Автор изображения: DrKjaergaard

Правильная трехмерная структура важна для функционирования, хотя некоторые части функциональных белков могут оставаться развернутыми или, как в случае IDP, оставаться гибкими, поэтому динамика белков важна.Неспособность свернуться в нативную структуру обычно приводит к образованию неактивных белков, но в некоторых случаях неправильно свернутые белки имеют модифицированную или токсичную функциональность. Считается, что несколько нейродегенеративных и других заболеваний являются результатом накопления неправильно свернутых белков, таких как амилоидные фибриллы, обнаруженные у пациентов с болезнью Альцгеймера.

Сворачивание — это спонтанный процесс, который в основном управляется гидрофобными взаимодействиями, образованием внутримолекулярных водородных связей, силами Ван-дер-Ваальса, и ему противостоит конформационная энтропия.Процесс сворачивания часто начинается совместно с трансляцией, так что N-конец белка начинает сворачиваться, в то время как C-концевой участок белка все еще синтезируется рибосомой; однако молекула белка может самопроизвольно складываться во время или после биосинтеза. Хотя эти макромолекулы можно рассматривать как «сворачивающиеся сами по себе», процесс также зависит от растворителя (вода или липидный бислой), концентрации солей, pH, температуры, возможного присутствия кофакторов и молекулярных шаперонов.Белки будут иметь ограничения на их способность к складыванию из-за ограниченных углов изгиба или возможных форм, как описано в графике Рамачандрана.

Рисунок 2.37 Гидрофобный коллапс. В компактной складке (справа) гидрофобные аминокислоты (показаны черными сферами) схлопываются к центру, чтобы защитить себя от водной среды.

Автор изображения: Tomixdf

Сворачивание белка должно быть термодинамически благоприятным внутри клетки, чтобы реакция была спонтанной.Поскольку известно, что сворачивание белка является спонтанной реакцией, оно должно принимать отрицательное значение свободной энергии Гиббса. Свободная энергия Гиббса при сворачивании белка напрямую связана с энтальпией и энтропией. Для возникновения отрицательного значения ΔG и для того, чтобы сворачивание белка стало термодинамически благоприятным, тогда либо энтальпия, либо энтропия, либо оба условия должны быть благоприятными.

Сведение к минимуму количества гидрофобных боковых цепей, подверженных воздействию воды, является важной движущей силой процесса складывания. Гидрофобный эффект (рис. 2.37) — это явление, при котором гидрофобные цепи белка схлопываются в ядро белка (вдали от гидрофильной среды). В водной среде молекулы воды имеют тенденцию к агрегированию вокруг гидрофобных областей или боковых цепей белка, создавая водные оболочки из упорядоченных молекул воды. Упорядочение молекул воды вокруг гидрофобной области увеличивает порядок в системе и, следовательно, способствует отрицательному изменению энтропии (уменьшению энтропии в системе).Молекулы воды фиксируются в этих водных клетках, что приводит к гидрофобному коллапсу или сворачиванию внутрь гидрофобных групп (рис. 2.38).

Рис. 2.38. Образование клатрата воды. Хлороформ является гидрофобным соединением, таким образом, когда он растворяется в воде с образованием гидрата, гидрофобная гидратация сопровождается отрицательным изменением энтропии из-за повышенного порядка в окружающей воде и положительного изменения теплоемкости, часто вызывая положительное значение ΔG. Подобные водные клетки могут объединяться вокруг гидрофобных белковых остатков перед правильным сворачиванием.

Гидрофобный коллапс возвращает энтропию в систему за счет разрушения водяных клеток, что освобождает упорядоченные молекулы воды. Множество гидрофобных групп, взаимодействующих внутри ядра глобулярно свернутого белка, вносит значительный вклад в стабильность белка после сворачивания из-за сильно накопленных сил Ван-дер-Ваальса (особенно сил Лондонской дисперсии).Гидрофобный эффект существует как движущая сила в термодинамике только при наличии водной среды с амфифильной молекулой, содержащей большую гидрофобную область. Прочность водородных связей зависит от их окружения; таким образом, водородные связи, заключенные в гидрофобное ядро, вносят больший вклад, чем водородные связи, находящиеся в водной среде, для стабильности нативного состояния.

Шапероны

Молекулярные шапероны — это класс белков, которые помогают в правильном сворачивании других белков in vivo (Рисунок 2.39). Шапероны существуют во всех клеточных компартментах и взаимодействуют с полипептидной цепью, чтобы позволить сформироваться нативной трехмерной конформации белка; однако сами шапероны не включены в окончательную структуру белка, которому они помогают. Шапероны могут способствовать сворачиванию, даже когда возникающий полипептид синтезируется рибосомой. Молекулярные шапероны действуют путем связывания для стабилизации нестабильной в других отношениях структуры белка в его пути фолдинга, но шапероны не содержат необходимой информации, чтобы знать правильную нативную структуру белка, которому они помогают; скорее, шапероны работают, предотвращая неправильные складчатые конформации.

Рис. 2.39. Вид сверху комплекса бактериальных шаперонов GroES / GroEL, модель

Автор изображения: Википедия

Таким образом, шапероны фактически не увеличивают частоту отдельных шагов, участвующих в пути сворачивания к нативной структуре; вместо этого они работают, уменьшая возможные нежелательные агрегации полипептидной цепи, которые в противном случае могли бы замедлить поиск подходящего промежуточного соединения, и они обеспечивают более эффективный путь для полипептидной цепи, чтобы принять правильные конформации.Шапероны не следует путать с катализаторами сворачивания, которые на самом деле катализируют в противном случае медленные этапы пути сворачивания. Примерами катализаторов фолдинга являются протеин-дисульфидные изомеразы и пептидил-пролилизомеразы, которые могут участвовать в образовании дисульфидных связей или взаимном превращении между цис- и транс- стереоизомерами соответственно.

Показано, что шапероны

имеют решающее значение в процессе сворачивания белка in vivo , потому что они обеспечивают белок с помощью, необходимой для принятия его правильного выравнивания и конформации, достаточно эффективно, чтобы стать «биологически релевантным».Это означает, что полипептидная цепь теоретически может складываться в свою нативную структуру без помощи шаперонов, как продемонстрировали эксперименты по укладке белков, проведенные in vitro ; ^{, однако, этот процесс оказывается слишком неэффективным или слишком медленным, чтобы существовать в биологических системах; следовательно, шапероны необходимы для сворачивания белка in vivo. Показано, что наряду со своей ролью в содействии формированию нативных структур, шапероны участвуют в различных ролях, таких как транспорт белков, деградация и даже позволяют денатурированным белкам, подвергающимся воздействию определенных внешних денатурирующих факторов, возможность преобразоваться в их правильные нативные структуры.}

Денатурация белка

Полностью денатурированный белок не имеет ни третичной, ни вторичной структуры, однако последовательность первичного белка остается нетронутой, и белок существует в виде случайной спирали (рис. 2.39). При определенных условиях некоторые белки могут складываться заново; однако во многих случаях денатурация необратима. Клетки иногда защищают свои белки от денатурирующего воздействия тепла с помощью ферментов, известных как белков теплового шока (тип шаперона), , которые помогают другим белкам как в сворачивании, так и в том, чтобы оставаться свернутыми (Рисунок 2.40). Белки теплового шока экспрессируются в ответ на повышенные температуры или другие стрессы. Некоторые белки вообще никогда не сворачиваются в клетках, кроме как с помощью шаперонов, которые либо изолируют отдельные белки, чтобы их укладка не прерывалась взаимодействиями с другими белками, либо помогают разворачивать неправильно свернутые белки, позволяя им повторно складываться в правильную нативную структуру. Эта функция имеет решающее значение для предотвращения риска осаждения в нерастворимые аморфные агрегаты.

Рисунок 2.40 Денатурация белка. На рисунке (1) изображен правильно свернутый интактный белок. На этапе (2) к системе подводится тепло, превышающее порог поддержания внутримолекулярных белковых взаимодействий. На этапе (3) показан развернутый или денатурированный белок. Цветные области денатурированного белка соответствуют окрашенным областям природного свернутого белка, показанного на (1).

Схема предоставлена: Scurran15

К внешним факторам, участвующим в денатурации белка или нарушении нативного состояния, относятся температура, внешние поля (электрические, магнитные), скученность молекул и даже ограничение пространства, которые могут иметь большое влияние на сворачивание белков.Высокие концентрации растворенных веществ, экстремальные значения pH, механические силы и присутствие химических денатурирующих веществ также могут способствовать денатурации белка. Эти отдельные факторы вместе классифицируются как стрессы. Показано, что шапероны существуют в возрастающих концентрациях во время клеточного стресса и помогают правильному сворачиванию возникающих белков, а также денатурированных или неправильно свернутых.

При некоторых условиях белки не будут сворачиваться в свои биохимически функциональные формы.Температура выше или ниже диапазона, в котором, как правило, живут клетки, вызовет разворачивание или денатурирование термически нестабильных белков (вот почему кипячение делает яичный белок непрозрачным). Однако термостабильность белков далеко не постоянна; например, были обнаружены гипертермофильные бактерии, которые растут при температурах до 122 ° C, что, конечно, требует, чтобы их полный набор жизненно важных белков и белковых ансамблей был стабильным при этой температуре или выше.

Гидолиз

Гидролиз — это разрушение последовательности первичного белка путем добавления воды для преобразования отдельных мономерных звеньев аминокислот (Рисунок 2.41).

Рисунок 2.41 Гидролиз белков. В реакции гидролиза вода добавляется через амидную связь, включающую группу -ОН с карбонильным углеродом и реформируя карбоновую кислоту. Водород из воды преобразовывает амин.

Белки участвуют во многих клеточных функциях. Белки могут действовать как ферменты, которые увеличивают скорость химических реакций. Фактически, 99% ферментативных реакций внутри клетки опосредуются белками.Таким образом, они являются неотъемлемой частью процессов создания или разрушения клеточных компонентов. Белки также могут действовать как структурный каркас внутри клетки, помогая поддерживать клеточную форму. Белки также могут участвовать в клеточной передаче сигналов и коммуникации, а также в переносе молекул из одного места в другое. В экстремальных обстоятельствах, таких как голодание, белки также могут использоваться в качестве источника энергии внутри клетки.

обратно наверх

2.7 Каталожный номер

OpenStax, Белки. OpenStax CNX. 30 сентября 2016 г. http://cnx.org/contents/bf17f4df-605c-4388-88c2-25b0f000b0ed@2.

Файл: Хиральность руками.jpg. (2017, 16 сентября). Wikimedia Commons, бесплатное хранилище мультимедиа . Получено 17:34, 10 июля 2019 г. с сайта https://commons.wikimedia.org/w/index.php?title=File:Chirality_with_hands.jpg&oldid=258750003.

авторов Википедии. (2019, 6 июля). Цвиттерион. В Википедия, Бесплатная энциклопедия .Получено 21:48, 10 июля 2019 г., с https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Zwitterion&oldid=

9721

авторов Википедии. (2019, 8 июля). Абсолютная конфигурация. В Википедия, Бесплатная энциклопедия . Получено в 15:28, 14 июля 2019 г., с https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Absolute_configuration&oldid=

2423

Структурная биохимия / фермент / активный сайт. (2019, 1 июля). Викиучебники, проект бесплатного учебника . Получено 16:55, 16 июля 2019 г., с сайта https: // en.wikibooks.org/w/index.php?title=Structural_Biochemistry/Enzyme/Active_Site&oldid=3555410.

Структурная биохимия / Белки. (2019, 24 марта). Викиучебники, проект бесплатного учебника . Получено в 19:16, 18 июля 2019 г., с сайта https://en.wikibooks.org/w/index.php?title=Structural_Biochemistry/Proteins&oldid=3529061.

Fujiwara, K., Toda, H., and Ikeguchi, M. (2012) Зависимость аминокислотной склонности α-спирали и β-складки от общего типа белковой складки. BMC Структурная биология 12:18.Доступно по адресу: https://bmcstructbiol.biomedcentral.com/track/pdf/10.1186/1472-6807-12-18

авторов Википедии. (2019, 16 июля). Кератин. В Википедия, Бесплатная энциклопедия . Получено 17:50, 19 июля 2019 г., с https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Keratin&oldid=

8340

авторов Википедии. (2019, 13 июля). Альфа-кератин. В Википедия, Бесплатная энциклопедия . Получено в 18:17, 19 июля 2019 г., с https://en.wikipedia.org/w/index.php? title = Альфа-кератин & oldid =

7410
Инициатива открытого обучения. (2019) Покровные уровни организации. Университет Карнеги Меллон. В анатомии и физиологии. Доступно по адресу: https://oli.cmu.edu/jcourse/webui/syllabus/module.do?context=43480020ca6010f804da8baf7ba.
авторов Википедии. (2019, 16 июля). Коллаген. В Википедия, Бесплатная энциклопедия . Получено в 03:42, 20 июля 2019 г., с https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Collagen&oldid=9954
.
авторов Википедии.(2019, 2 июля). Россманн фолд. В Википедия, Бесплатная энциклопедия . Получено в 16:01, 20 июля 2019 г., с https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Rossmann_fold&oldid=8788
.
авторов Википедии. (2019, 30 мая). Ствол ТИМ. В Википедия, Бесплатная энциклопедия . Получено в 16:46, 20 июля 2019 г., с https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=TIM_barrel&oldid=899459569
.
авторов Википедии. (2019, 16 июля). Сворачивание белков. В Википедия, Бесплатная энциклопедия .Получено 18:30, 20 июля 2019 г., с https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Protein_folding&oldid=4145
.
авторов Википедии. (2019, 11 июня). Глобулярный белок. В Википедия, Бесплатная энциклопедия . Получено 18:49, 20 июля 2019 г., с https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Globular_protein&oldid=

0467

авторов Википедии. (2019, 11 июля). Внутренне неупорядоченные белки. В Википедия, Бесплатная энциклопедия . Получено 19:52, 20 июля 2019 г., с https: // en.wikipedia.org/w/index.php?title=Intrinsically_disordered_proteins&oldid=

2287

Долгая история того, как Иисус стал похож на белого европейца — UofSC News & Events

Размещено: 22 июля 2020 г .; Обновлено: 22 июля 2020 г.,
Автор
Дом Анны Свартвуд, [email protected]

Никто точно не знает, как выглядел Иисус, и его изображения отсутствуют.
от его жизни.Профессор истории искусств Анна Свартвуд Хаус пишет в The Conversation
о сложной истории образов Христа и о том, как исторически они служили многим целям.

Изображение Иисуса в образе белого европейца вновь подверглось критике во время
этот период самоанализа над наследием расизма в обществе.

Когда протестующие призвали к сносу статуй Конфедерации в США.С., активистка
Шон Кинг пошел еще дальше, предположив, что фрески и произведения искусства, изображающие «белого Иисуса», должны «прийти».
вниз.»

Его беспокойство по поводу изображения Христа и того, как оно используется для поддержки представлений о
превосходство белых не изолированы. Выдающиеся ученые и архиепископ Кентерберийский призвали пересмотреть изображение Иисуса как белого человека.

Как историк искусства европейского Возрождения, я изучаю развивающийся образ Иисуса Христа из книги А.D. 1350–1600. Некоторые из самых известных изображений Христа, от «Тайной вечери» Леонардо да Винчи до «Страшного суда» Микеланджело в
Сикстинская капелла.

«Голова Христа» Салмана.

Но наиболее часто воспроизводимый образ Иисуса относится к другому периоду.Это светловолосая и светловолосая «Голова Христа» Уорнера Саллмана из 1940 года. Саллман, бывший коммерческий художник, создававший искусство для рекламных кампаний, успешно
продавал эту картину по всему миру.

Благодаря партнерству Саллмана с двумя христианскими издательствами, одной протестантской
и один католик, Глава Христа стал включаться во все, начиная с молитвы.
открытки на витражи, картины маслом, календари, гимны и ночники.

Картина

Саллмана является кульминацией давней традиции создания и распространения белых европейцев.
изображения Христа, сделанные по их собственному образу.

В поисках святого лика

Исторический Иисус, вероятно, имел карие глаза и кожу, как у других евреев первого века из Галилеи, области в библейском Израиле.Но никто точно не знает, как выглядел Иисус. Там
не являются известными изображениями Иисуса из его жизни, и в то время как ветхозаветные цари
Саула и Давида прямо называют высокими и красивыми в Библии, и в Ветхом или Новом Завете мало указаний на появление Иисуса.

Даже эти тексты противоречивы: ветхозаветный пророк Исаия читает, что
грядущий Спаситель «не обладал ни красотой, ни величием», в то время как Псалтирь утверждает, что он «прекраснее сынов человеческих», а слово «прекрасный» относится к физической красоте.

Самые ранние изображения Иисуса Христа появились в первом-третьем веках нашей эры.
среди опасений по поводу идолопоклонства. Они меньше заботились о том, чтобы запечатлеть реальный внешний вид
Христа, чем прояснение его роли правителя или спасителя.

Чтобы четко обозначить эти роли, раннехристианские художники часто полагались на синкретизм,
это означает, что они объединили визуальные форматы из других культур.

Вероятно, самый популярный синкретический образ — Христос как Добрый Пастырь, безбородая юная фигура, основанная на языческих изображениях Орфея, Гермеса и
Аполлон.

В других распространенных изображениях Христос носит тогу или другие атрибуты императора.
Богослов Ричард Виладесау утверждает, что зрелый бородатый Христос с длинными волосами в «сирийском» стиле сочетает в себе черты греческого бога Зевса и ветхозаветной фигуры Самсона.

Христос как автопортретист

Первые портреты Христа, в смысле авторитетного подобия, считались первыми.
быть автопортретами: чудесный «образ, созданный не руками человека», или acheiropoietos.

Acheiropoietos.Третьяковская галерея, Москва

Эта вера возникла в седьмом веке нашей эры на основании легенды о том, что Христос
исцелил царя Эдессы Абгара в современной Урфе, Турция, через чудесный образ
его лица, теперь известного как Мандилион.

Похожая легенда принята западным христианством между 11 и 14 веками.
рассказывает, как перед смертью распятием Христос оставил отпечаток своего лица
на покрывале Святой Вероники изображение, известное как volto santo, или «Святой лик».”

Эти два изображения, наряду с другими подобными реликвиями, легли в основу культовых
предания об «истинном образе» Христа.

С точки зрения истории искусства, эти артефакты укрепили уже стандартизованный
изображение бородатого Христа с темными волосами до плеч.

В эпоху Возрождения европейские художники стали совмещать икону и портрет, создавая
Христос по своему подобию.Это произошло по разным причинам, от определения
с человеческими страданиями Христа до комментариев о собственной творческой силе.

Сицилийский художник 15 века Антонелло да Мессина, например, писал небольшие
изображения страдающего Христа, оформленные точно так же, как и его портреты обычных людей, с предметом, расположенным между вымышленным парапетом и простым черным фоном.
и подписал: «Антонелло да Мессина нарисовал меня.”

Немецкий художник XVI века Альбрехт Дюрер стер границу между святым ликом.
и его собственное изображение на знаменитом автопортрете 1500 года.
икона, с его бородой и пышными волосами до плеч, напоминающими Христа. В
Монограмма «AD» может означать «Альбрехт Дюрер» или «Anno Domini» — «в
год нашего Господа.”

По чьему изображению?

Это явление не ограничивалось Европой: есть картины XVI и XVII веков.
Иисуса с, например, эфиопскими и индийскими чертами лица.

В Европе, однако, образ светлокожего европейского Христа начал оказывать влияние
другие части мира через европейскую торговлю и колонизацию.

«Поклонение волхвов». Художник Андреа Мантенья. Музей Дж. Пола Гетти

Картина итальянского художника Андреа Мантенья «Поклонение волхвов» 1505 г.
три разных мага, которые, согласно одной современной традиции, прибыли из Африки, Ближнего Востока и Азии. В них представлены дорогие изделия из фарфора,
агат и латунь, которые можно было бы ценить импорт из Китая, Персидского и
Османские империи.

Но светлая кожа Иисуса и голубые глаза наводят на мысль, что он не ближневосточный, а европейский.
А вышитые на манжетах и подоле Марии рукописи на искусственном иврите опровергают сложный
отношение к иудаизму Святого Семейства.

В Италии в Мантеньи антисемитские мифы уже были распространены среди большинства христианского населения, в том числе среди евреев.
часто обособлены от своих кварталов в крупных городах.

Художники пытались дистанцировать Иисуса и его родителей от их еврейства. Даже на вид
мелкие атрибуты вроде проколотых ушей — серьги ассоциировались с еврейскими женщинами, удаление их с обращением в
Христианство — может представлять собой переход к христианству, представленному
Иисус.

Намного позже антисемитские силы в Европе, включая нацистов, попытаются развестись.
Иисус полностью от своего иудаизма в пользу арийского стереотипа.

Белый Иисус за границей

По мере того, как европейцы колонизировали все более отдаленные земли, они принесли европейского Иисуса
с ними. Иезуитские миссионеры открыли школы живописи, в которых обучали новообращенных.
Христианское искусство в европейском стиле.

Небольшой запрестольный образ, сделанный в школе Джованни Никколо, итальянского иезуита, основавшего «Семинарию художников» в Кумамото, Япония.
1590, совмещает традиционную японскую усыпальницу из позолоты и перламутра с росписью.
отчетливо белой европейской Мадонны с младенцем.

«Мистическое обручение святой Розы Лимской» Николаса Корреа. Национальный музей искусства

В колониальной Латинской Америке, которую европейские колонисты называли «Новой Испанией», — изображения
Белый Иисус укрепил кастовую систему, в которой белые европейцы-христиане занимали верхний уровень, а люди с более темной кожей
от воспринимаемого смешения с коренным населением, получившим значительно более низкий рейтинг.

Картина художника Николаса Корреа с изображением Святой Розы Лимской, первой католической святой, 1695 г.
рожденная в «Новой Испании», изображает ее метафорический брак со светлым светлокожим Христом.

Наследие подобия

Ученый Эдвард Дж.Блюм и Пол Харви утверждают, что спустя столетия после европейской колонизации Америки изображение
белого Христа ассоциировал его с логикой империи и мог использоваться для оправдания угнетения коренных и афроамериканцев.

В многорасовой, но неравноправной Америке было непропорционально большое количество людей.
белого Иисуса в СМИ. Не только «Голова Христа» Уорнера Саллмана
был изображен широко; большая часть актеров, сыгравших Иисуса на телевидении и в кино, были белыми с голубыми глазами.

Изображения Иисуса исторически служили многим целям, от символического представления
его способность изображать свое истинное подобие. Но репрезентация имеет значение, и зрители должны понимать сложную историю изображений Христа, которые они
потреблять.

Эта статья переиздана из The Conversation по лицензии Creative Commons.Прочтите оригинальную статью.

Изображение баннера. Фотография предоставлена: Картина, изображающая Преображение Иисуса, рассказ в
Новый Завет, когда Иисус сияет на горе. Художник Рафаэль / Коллекции музея Халлвила, CC BY-SA

Поделись этой историей! Расскажите друзьям в вашей социальной сети, о чем вы читаете

Темы:
Факультет исторического разнообразия, Колледж искусств и наук

Доказательства ДНК: как это делается

Как это делается

Источники доказательств ДНК

Биологический материал, используемый для определения профиля ДНК, включает кровь, сперму, слюну, мочу, кал, волосы, зубы, кости, ткани и клетки.

Примеры, которые можно использовать

Следователи собирают предметы, к которым могли прикоснуться или надеть лица, причастные к преступлению. Следующие предметы могут содержать материал ДНК:

Маски
Головные уборы
Перчатки
Одежда
Инструменты
Оружие
Наборы доказательств сексуального насилия
Нижнее белье
Постельные принадлежности
Грязное белье
Соскоб ногтя
Чашки / бутылки
Сигареты
Зубочистки
Зубная щетка
Ткани для лица
Расческа
Очки
Презервативы
Лента
Лигатуры (веревка, проволока, шнуры)
Марки или конверты

Лучшее доказательство — это обнаружение ДНК человека там, где оно не должно быть.Например, рассмотрим взлом и проникновение в жилой район. Рядом с точкой взлома была обнаружена вязаная шапка, которая, по утверждению домовладельцев, не принадлежит им. Несколько волос на голове были извлечены изнутри, один из которых имел корень с прикрепленной тканью, что позволило получить профиль ДНК. Профиль ДНК был использован для идентификации преступника.

Следователь на месте преступления использует мазок для взятия крови с места преступления. (Предоставлено NFSTC)

Окук сигареты, найденный на месте преступления, может содержать ценный материал ДНК в высушенной слюне.(Предоставлено NFSTC)

Из этого молотка можно получить

доказательств ДНК как крови жертвы, так и клеток кожи преступника. (Предоставлено NFSTC)

По мере развития технологий криминалисты могут анализировать все меньшие и меньшие биологические образцы для разработки профиля ДНК. Например, если человек прикоснулся к предмету или оружию, клетки кожи могли остаться. Эту низкоуровневую ДНК иногда называют «сенсорной ДНК». Его можно даже собрать с кожи жертвы или синяков в местах грубого обращения.Образцы ДНК низкого уровня могут быть полезны при исследовании доказательств, где будет сложно получить отпечатки пальцев, например, текстурированные поверхности на рукоятках оружия или автомобильных приборных панелях. Однако не все юрисдикции имеют возможность обрабатывать эти доказательства.

Чтобы сравнить профиль ДНК жертвы или подозреваемого с ДНК, обнаруженной на месте преступления, лаборатории необходимо иметь известные биологические образцы для параллельного сравнения. Эти известные образцы называются контрольными образцами .В некоторых юрисдикциях образец ДНК обычно берут у арестованного в процессе бронирования и снятия отпечатков пальцев. Однако это развивающаяся область права, и штаты различаются по своим законам, регулирующим сбор ДНК у арестованных. Иногда для получения рекомендации от заинтересованного лица требуется постановление суда. Контрольные образцы всегда берутся у потерпевших, если только они не решают не сотрудничать со следствием; в этом случае может потребоваться постановление суда.

Контрольные образцы часто берут мазками с внутренней стороны щеки.

В дополнение к неизвестным и контрольным образцам, элиминационных образцов часто собираются у сексуальных партнеров по обоюдному согласию и других лиц, таких как лица, оказывающие первую помощь, персонал на месте преступления и аналитики, работающие над делом, чтобы их можно было исключить из расследования.

Важно, чтобы биологические доказательства были надлежащим образом собраны и сохранены, поскольку они могут легко разрушиться под воздействием тепла или влажности. Предпочтительно хранить доказательства в прохладной среде; тем не менее, исследования показали, что для хранения засохших пятен подходят условия комнатной температуры при условии контроля влажности.Жидкие пробы следует транспортировать в холодильных или изотермических контейнерах.

Кто проводит анализ ДНК

ДНК-аналитики, работающие в лабораториях, которые участвуют в Национальной системе индекса ДНК (NDIS) ФБР и / или аккредитованы признанной организацией, должны соответствовать определенным образовательным требованиям и требованиям к обучению. Как минимум, требуется степень бакалавра в области биологии, химии или криминалистической науки. Кроме того, аналитик должен успешно пройти девять часов курсовой работы на уровне бакалавриата или магистратуры по следующим предметным областям: биохимия, генетика, молекулярная биология, а также курсовую работу или обучение в области статистики и / или популяционной генетики, применительно к судебно-медицинский анализ ДНК.

Для обеспечения актуальности навыков аналитиков аналитики, активно работающие в криминалистической лаборатории, также должны соответствовать требованиям к непрерывному образованию. Эти требования предусмотрены Стандартами обеспечения качества (QAS) ФБР.

Специалисты, проводящие анализ ДНК в лаборатории, имеют разные названия, в том числе: аналитик лаборатории криминалистики, судебно-медицинский эксперт, судебный эксперт и аналитик судебно-медицинской лаборатории.

Как и где проводится ДНК-тестирование

Анализ ДНК

должен проводиться в лаборатории со специальными помещениями и оборудованием, отвечающими строгим требованиям ФБР по обеспечению качества.Большинство лабораторий по расследованию ДНК-преступлений в США, финансируемых государством, входят в состав правоохранительных органов штата, региона или муниципалитета и принимают заявки от нескольких агентств.

Перед проведением анализа ДНК в лаборатории на месте преступления часто проводится первоначальное тестирование для определения типа рассматриваемого биологического материала. Скрининг на наличие биологических материалов также может проводиться в лаборатории, чтобы определить, может ли присутствовать конкретная биологическая жидкость.Большинство биологических скрининговых тестов являются предполагаемыми по своей природе и не позволяют конкретно идентифицировать биологическую жидкость.

Чтобы определить, кто депонировал биологический материал на месте преступления, собираются неизвестные образцы, которые затем сравниваются с известными образцами, взятыми непосредственно у подозреваемого или жертвы.

Большинство образцов ДНК, отправляемых в лабораторию, проходят следующую процедуру:

Экстракция — это процесс высвобождения ДНК из клетки.
Количественный анализ — это процесс определения вашего количества ДНК.
Амплификация — это процесс создания нескольких копий ДНК для ее характеристики.
Разделение — это процесс разделения амплифицированного продукта ДНК для последующей идентификации.
Анализ и интерпретация — это процесс количественного и качественного сравнения образцов доказательств ДНК с известными профилями ДНК.
Контроль качества — это процесс проверки отчетов аналитиков на предмет технической точности.

Во время экстракции центрифуга используется для концентрирования образца до дна пробирки.

Как интерпретируются результаты

Процесс анализа ДНК предоставляет аналитику диаграмму, называемую электрофореграммой, которая отображает генетический материал, присутствующий в каждом тестируемом локусе (каждая из серых полос на графике ниже, за исключением последней, соответствует локусу; последний серый область используется для обозначения пола человека).В полном профиле каждый человек будет демонстрировать один или два пика (аллеля) в каждом локусе. Следующая электрофореграмма представляет собой пример профиля одного человека (т.е. профиль «одного источника»):

Щелкните изображение, чтобы увеличить.

Локусы, отображающие только один аллель, указывают на то, что индивидуум унаследовал один и тот же маркер от обоих родителей в этом локусе. Если отображаются два аллеля, индивид унаследовал разные маркеры.

Щелкните изображение, чтобы увеличить.

Это изображение показывает, что первые четыре локуса из образца неизвестных улик, собранного на месте происшествия, соответствуют образцу, взятому у подозреваемого. (Этот процесс будет повторяться для всех 13 локусов.)

Примечание : Высота каждого пика должна превышать заранее определенный порог количества, который будет использоваться в анализе.

Подозреваемый включен?

На практике доказательства часто содержат смесь ДНК более чем одного человека. Эти смеси могут быть очень сложными для анализа и интерпретации.В следующем примере каждый маркер из подозрительного образца включен в профиль смеси, собранный из улик.

Щелкните изображение, чтобы увеличить.

Частичные профили:

Если в каком-либо локусе отсутствует аллель, это считается частичным профилем. Частичные профили могут возникать по разным причинам, например, при ухудшении качества образца. Если образец имеет пики в каждом локусе, но любой из них падает ниже заранее определенного порога, это также будет считаться частичным профилем.

В частичном профиле ДНК, показанном выше, отсутствуют пики в двух локусах. Щелкните изображение, чтобы увеличить.

Сравнение профилей с центральной базой данных

Чтобы профили можно было искать в большой национальной базе данных, ФБР в 1998 году создало Национальную систему индекса ДНК (NDIS). Эта национальная база данных является частью Системы комбинированного индекса ДНК (CODIS), которая позволяет правоохранительным органам по всей стране делиться и сравнивать профили ДНК, чтобы помочь расследовать дела.По состоянию на 2012 год в системе насчитывается более 10 миллионов профилей ДНК, и CODIS предоставила сведения, которые помогли провести почти 170 000 расследований.

После того, как лаборатория вводит случай в CODIS, еженедельно проводится поиск профилей ДНК в NDIS, и полученные совпадения автоматически возвращаются в лабораторию, которая первоначально представила профиль ДНК. CODIS имеет три уровня работы:

Местная индексная система ДНК (LDIS)
Государственная система индексации ДНК (SDIS)
Национальная система индекса ДНК (NDIS)

Базы данных NDIS содержат профили ДНК из:

Осужденные преступники — профили ДНК лиц, осужденных за преступления
Арестованные — профили арестованных (если закон штата разрешает сбор образцов арестованных)
Неизвестные данные судебно-медицинской экспертизы — профили ДНК неизвестных лиц, полученные на основе улик с места преступления, таких как пятна спермы или кровь
Пропавшие без вести — содержит референсные профили ДНК пропавших без вести
Биологические родственники пропавших без вести — содержит профили ДНК, добровольно предоставленные родственниками пропавших без вести
Unidentified Humans (Remains) — содержит профили ДНК, созданные из неопознанных человеческих останков.

Каждая база данных имеет свои собственные правила относительно количества маркеров STR, которые должны присутствовать для загрузки профиля.По состоянию на 1 января 2017 года Национальная система индексации ДНК (NDIS) требует тестирования 20 аутосомных STR-маркеров, а профиль должен содержать информацию как минимум по 10 локусам. Требования менее жесткие для государственных и местных баз данных. Государства требуют, чтобы в профиле была информация о семи или более локусах, а в локальную базу данных для загрузки необходимо наличие как минимум четырех локусов.

К началу страницы ▲

Новый способ визуализации целых организмов в 3D позволяет сфокусировать внимание на ключевом цветном пигменте кожи — ScienceDaily

Чтобы понять биологические основы пигментации кожи и волос и связанных с ними заболеваний, таких как альбинизм или меланома, ученым и врачам нужна количественная трехмерная информация об архитектуре, содержании и расположении пигментных клеток.Исследователи из Медицинского колледжа Пенсильванского университета разработали новую технику, которая позволяет ученым визуализировать каждую клетку, содержащую пигмент меланин, в трехмерном изображении у рыбок данио.

Изучение меланина является сложной задачей, поскольку он блокирует свет, используемый в традиционной микроскопии. Поэтому исследователи обратились к рентгеновскому изображению, которое может проходить через оптически непрозрачное вещество, такое как меланин.

В 2019 году группа под руководством доктора Кейта Ченга, выдающегося профессора патологии, фармакологии, биохимии и молекулярной биологии, разработала «рентгеновскую гистотомографию» — клеточную форму компьютерной томографии в качестве метода исследования трехмерной архитектуры клетки и ткани в биологических образцах с беспрецедентным разрешением и четкостью.Спенсер Кац, изучающий программу подготовки ученых-медиков из команды Ченга, модифицировал эту технику микро-КТ, чтобы специально исследовать меланин — пигмент, который ученые изучают при исследовании цвета кожи человека и меланоме, у целых рыбок данио.

Меланин — это пигмент от коричневого до черного, придающий рыбкам данио характерные полосы и темную кожу, волосы и глаза человека. Более 15 лет назад Ченг и его лаборатория открыли ключевой ген в эволюции светлого цвета кожи у людей, изучая конкретную мутантную линию рыбок данио, золотую, с более светлыми полосами.Это открытие продемонстрировало актуальность моделей рыбок данио для изучения важнейших вопросов биологии и болезней человека, включая альбинизм и меланому.

Micro-CT, как и компьютерная томография человека, использует серию рентгеновских лучей, сделанных под немного разными углами, для вычисления или реконструкции трехмерных представлений исходного объекта. Для микро-КТ образцы меньше, а разрешение, разработанное командой Ченга, в 2000 раз выше. Кац использовал серебро для окрашивания меланина, что позволило исследователям определить трехмерное местоположение и плотность меланина при сканировании всей рыбы данио.

Для получения изображений лаборатория Cheng Lab в партнерстве с Дилвортом Паркинсоном в Advanced Light Source в Национальной лаборатории Лоуренса Беркли в Беркли, Калифорния, где находится один из самых мощных источников синхротронного рентгеновского излучения в Америке, где он руководит микро-компьютерной томографией. ресурс, подходящий для рентгеновской гистотомографии Ченга. Новая лабораторная детекторная система рентгеновского излучения была разработана для достижения беспрецедентного разрешения для образцов размером с целые биопсии рыбок данио или человека. Команда просканировала рыбок данио как с нормальной, так и с измененной пигментацией, включая золотую.

Исследователи смогли визуализировать каждую клетку, содержащую меланин, называемую меланоцитами, в рыбе и нанести на карту каждую из их позиций в 3D. Более того, они могли получить количественные измерения содержания меланина, что впервые позволило напрямую сравнить содержание меланина у нормальных и мутантных рыб. Они опубликовали результаты своего исследования в eLife .

Эта работа заложила основу для дальнейших исследований меланин-содержащих рака или меланом, которые обычно классифицируются по глубине инвазии опухолевых клеток.По словам Ченга, исследователя из Института рака штата Пенсильвания, существует ряд моделей меланомы у рыбок данио, которые можно изучить с помощью новой техники. Кац и Ченг сказали, что человеческие меланомы можно окрашивать серебром и таким же образом отображать изображения, чтобы более полно охарактеризовать опухолевые клетки и их расположение в опухолях. Они предсказывают, что ученые смогут, например, подсчитать количество опухолевых клеток с различными характеристиками и более точно изучить инвазию, центральную характеристику рака, помогая врачам принимать решения по прогнозу и лечению.

В будущем Cheng Lab продолжит разработку новых методов окрашивания и оптических методов для расширения применения гистотомографии. Это исследование представляет собой доказательство принципа того, как можно выполнить трехмерный вычислительный анализ организмов и тканей всего тела с помощью микро-КТ, который может позволить гораздо более полное понимание функции генов.

Максим Яковлев, Даниэль Ванселов, Ифу Дин, Алекс Лин, Виктор Кэнфилд и Хай Чунг Анг из Медицинского колледжа Пенсильвании также внесли свой вклад в это исследование.Новая система линз, использованная в исследовании, была спроектирована и изготовлена Юсинь Вангом из Mobile Imaging Innovations Inc. Авторы заявили об отсутствии конкурирующих интересов.

Это исследование было поддержано Национальными институтами здравоохранения, Департаментом здравоохранения Пенсильвании, Фондом по лечению табака, лабораториями Джейка Гиттлена по исследованию рака при Медицинском колледже штата Пенсильвания, Институтом наук о жизни Пенсильванского университета им. Науки о данных.

В этом исследовании использовалось ядро функциональной геномики рыбок данио Медицинского колледжа, и оно представляет деятельность Государственного центра искусственного интеллекта и научных приложений Пенсильвании, а также инициативы в области вычислительной феномены.

Волос